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- PDB-5uy3: Crystal structure of human Fab PGT144, a broadly reactive and pot... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uy3 | ||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of human Fab PGT144, a broadly reactive and potent HIV-1 neutralizing antibody | ||||||||||||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Antibody / HIV Env glycoprotein | ||||||||||||||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta![]() | ||||||||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | Julien, J.-P. / Lee, J.H. / Wilson, I.A. | ||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: A Broadly Neutralizing Antibody Targets the Dynamic HIV Envelope Trimer Apex via a Long, Rigidified, and Anionic β-Hairpin Structure. Authors: Jeong Hyun Lee / Raiees Andrabi / Ching-Yao Su / Anila Yasmeen / Jean-Philippe Julien / Leopold Kong / Nicholas C Wu / Ryan McBride / Devin Sok / Matthias Pauthner / Christopher A Cottrell / ...Authors: Jeong Hyun Lee / Raiees Andrabi / Ching-Yao Su / Anila Yasmeen / Jean-Philippe Julien / Leopold Kong / Nicholas C Wu / Ryan McBride / Devin Sok / Matthias Pauthner / Christopher A Cottrell / Travis Nieusma / Claudia Blattner / James C Paulson / Per Johan Klasse / Ian A Wilson / Dennis R Burton / Andrew B Ward / ![]() ![]() Abstract: Broadly neutralizing antibodies (bnAbs) to HIV delineate vaccine targets and are prophylactic and therapeutic agents. Some of the most potent bnAbs target a quaternary epitope at the apex of the ...Broadly neutralizing antibodies (bnAbs) to HIV delineate vaccine targets and are prophylactic and therapeutic agents. Some of the most potent bnAbs target a quaternary epitope at the apex of the surface HIV envelope (Env) trimer. Using cryo-electron microscopy, we solved the atomic structure of an apex bnAb, PGT145, in complex with Env. We showed that the long anionic HCDR3 of PGT145 penetrated between glycans at the trimer 3-fold axis, to contact peptide residues from all three Env protomers, and thus explains its highly trimer-specific nature. Somatic hypermutation in the other CDRs of PGT145 were crucially involved in stabilizing the structure of the HCDR3, similar to bovine antibodies, to aid in recognition of a cluster of conserved basic residues hypothesized to facilitate trimer disassembly during viral entry. Overall, the findings exemplify the creative solutions that the human immune system can evolve to recognize a conserved motif buried under a canopy of glycans. | ||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 343.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 280.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8643C ![]() 8644C ![]() 5v8lC ![]() 5v8mC ![]() 3u1sS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Antibody | Mass: 23560.322 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 25874.729 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: JCSG F8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→40 Å / Num. obs: 21292 / % possible obs: 96.6 % / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 5.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→3 Å / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 96.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3U1S Resolution: 2.9→36.293 Å / SU ML: 0.52 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.08 / Phase error: 30.9
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→36.293 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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