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- PDB-5umr: Crystal structure of N-terminal domain of human FACT complex subu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5umr
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of human FACT complex subunit SSRP1
要素FACT complex subunit SSRP1
キーワードTRANSCRIPTION / Histone chaperone / PH domain / human FACT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / nucleosome binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat ...FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / nucleosome binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / nucleosome assembly / histone binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA replication / DNA repair / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / : / Structure-specific recognition protein (SSRP1) ...: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / : / Structure-specific recognition protein (SSRP1) / POB3-like N-terminal PH domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FACT complex subunit SSRP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.501 Å
データ登録者Su, D. / Hu, Q. / Thompson, J.R. / Heroux, A. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA132878 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116829 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of N-terminal domain of human FACT complex subunit SSRP1
著者: Hu, Q. / Su, D. / Thompson, J.R. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
履歴
登録2017年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SSRP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0151
ポリマ－12,0151
非ポリマー00
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.958, 37.958, 67.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SSRP1 / Chromatin-specific transcription elongation factor 80 kDa subunit / Facilitates chromatin ...Chromatin-specific transcription elongation factor 80 kDa subunit / Facilitates chromatin transcription complex 80 kDa subunit / FACTp80 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SSRP1 / Recombination signal sequence recognition protein 1 / Structure-specific recognition protein 1 / hSSRP1 / T160


分子量: 12015.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SSRP1, FACT80 / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q08945
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.03 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.2 M DL-Malic acid, 100 mM Bis-Tris propane, pH 7.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→38 Å / Num. obs: 15111 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 77.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.62 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 2903 / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_972精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.501→37.958 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 15.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1884 760 5.03 %
Rwork0.1529 --
obs0.1546 15106 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.703 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5636 Å20 Å2-0 Å2
2--0.5636 Å2-0 Å2
3----1.1271 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.501→37.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数822 0 0 98 920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007896
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8971208
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.445356
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004159
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5014-1.61730.23871420.22761X-RAY DIFFRACTION96
1.6173-1.78010.21311840.15822849X-RAY DIFFRACTION100
1.7801-2.03770.15981360.11662903X-RAY DIFFRACTION100
2.0377-2.56720.18031600.12222896X-RAY DIFFRACTION100
2.5672-37.97010.191380.16912937X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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