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万見
- PDB-5uls: Structure of GRP94 in the active conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uls
タイトルStructure of GRP94 in the active conformation
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE / Endoplasmic Reticulum / Heat-Shock Protein / Hsp90
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 90, C-terminal domain / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family ...Heat shock protein 90, C-terminal domain / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.622 Å
データ登録者Huck, J.D. / Que, N.L.S. / Gewirth, D.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA186866 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA095130 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Structural and Functional Analysis of GRP94 in the Closed State Reveals an Essential Role for the Pre-N Domain and a Potential Client-Binding Site.
著者: Huck, J.D. / Que, N.L. / Hong, F. / Li, Z. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2017年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,0254
ポリマ－159,0132
非ポリマー1,0122
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10480 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area59000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.131, 109.999, 157.864
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1


分子量: 79506.273 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 48-286, 328-754 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: HSP90B1, GRP94, TRA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P41148
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.8M-1.2M NH4Cl and 8.5-11% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→29.83 Å / Num. obs: 47725 / % possible obs: 98.71 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.62→2.71 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 4174 / Num. unique obs: 4174 / CC1/2: 0.847 / % possible all: 95.67

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YT1, 2O1T

1yt1

2o1t


解像度: 2.622→29.833 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 38.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2984 1998 4.2 %
Rwork0.2439 --
obs0.2463 47616 98.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.622→29.833 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9617 0 62 190 9869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59513417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8033400
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0231564
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021722
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6224-2.6880.38661330.35493040X-RAY DIFFRACTION94
2.688-2.76060.41471440.34023284X-RAY DIFFRACTION100
2.7606-2.84180.41021410.32823218X-RAY DIFFRACTION100
2.8418-2.93340.39771410.32443242X-RAY DIFFRACTION100
2.9334-3.03820.44061450.30613312X-RAY DIFFRACTION100
3.0382-3.15970.40261420.30583208X-RAY DIFFRACTION100
3.1597-3.30330.39171420.29533274X-RAY DIFFRACTION100
3.3033-3.47720.36581430.28083269X-RAY DIFFRACTION100
3.4772-3.69470.34121440.2653277X-RAY DIFFRACTION100
3.6947-3.97940.30241430.24623271X-RAY DIFFRACTION99
3.9794-4.37870.23941410.21983230X-RAY DIFFRACTION98
4.3787-5.00970.25231440.19413269X-RAY DIFFRACTION98
5.0097-6.3020.26961460.22883313X-RAY DIFFRACTION98
6.302-29.8350.22351490.19923411X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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