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- PDB-5uli: Crystal Structure of mouse DXO in complex with (3'-NADP)+ and cal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uli
タイトルCrystal Structure of mouse DXO in complex with (3'-NADP)+ and calcium ion
要素Decapping and exoribonuclease protein
キーワードHYDROLASE / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / nucleic acid metabolic process / NAD-cap decapping / nuclear mRNA surveillance / 5'-3' exonuclease activity / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ ...RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / nucleic acid metabolic process / NAD-cap decapping / nuclear mRNA surveillance / 5'-3' exonuclease activity / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / nucleotide binding / mRNA binding / magnesium ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0WD / Decapping and exoribonuclease protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Doamekpor, S.K. / Tong, L.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: 5' End Nicotinamide Adenine Dinucleotide Cap in Human Cells Promotes RNA Decay through DXO-Mediated deNADding.
著者: Jiao, X. / Doamekpor, S.K. / Bird, J.G. / Nickels, B.E. / Tong, L. / Hart, R.P. / Kiledjian, M.
履歴
登録2017年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Decapping and exoribonuclease protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9183
ポリマ－43,1331
非ポリマー7852
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.867, 87.678, 53.158
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.020, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Decapping and exoribonuclease protein / DXO / Dom-3 homolog Z


分子量: 43132.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dxo, Dom3z, Ng6 / プラスミド: pet28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta
参照: UniProt: O70348, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; ...参照: UniProt: O70348, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-0WD / [[(2R,3S,4R,5R)-5-(3-aminocarbonyl-4H-pyridin-1-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-3-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.926 Å / Num. obs: 47716 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.902 % / Biso Wilson estimate: 26.96 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.943 / Net I/σ(I): 12.06 / Num. measured all: 137567
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.1-2.232.8410.3962.8121633780976150.8420.48897.5
2.23-2.382.9010.2833.9920917733972100.9060.34998.2
2.38-2.582.7810.2025.5118519679866590.9390.25198
2.58-2.823.0020.1378.2118583627461910.9720.16898.7
2.82-3.152.9230.08612.216483572356400.9870.10698.5
3.15-3.642.9140.05119.2414269496148960.9950.06398.7
3.64-4.452.9650.03427.7412449427341980.9980.04298.2
4.45-6.262.9250.03129.389386328732090.9980.03897.6
6.26-48.9262.9720.02533.685326183117920.9990.0397.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.13 Å48.93 Å
Translation6.13 Å48.93 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→48.926 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.14 / 位相誤差: 21.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2077 3673 7.7 %
Rwork0.1613 44043 -
obs0.1649 47716 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 91.64 Å2 / Biso mean: 30.9009 Å2 / Biso min: 13.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→48.926 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2889 0 74 151 3114
Biso mean--56.36 34.85 -
残基数----358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133100
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3564245
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008561
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.311142
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.17510.26473680.23134409477799
2.1751-2.26210.25453510.20754416476799
2.2621-2.36510.22883670.1964427479498
2.3651-2.48980.23053740.17844355472998
2.4898-2.64580.23443750.17244389476499
2.6458-2.850.22673640.16854410477499
2.85-3.13680.22133750.16324450482599
3.1368-3.59060.19583670.15484394476199
3.5906-4.52330.1763620.13394397475999
4.5233-48.93970.1843700.1444396476698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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