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- PDB-6wuf: Crystal structure of mouse DXO in complex with 3'-FADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wuf
タイトルCrystal structure of mouse DXO in complex with 3'-FADP
要素Decapping and exoribonuclease protein
キーワードHYDROLASE / FAD / 3'-FADP / RNA / cap / decapping
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / nucleic acid metabolic process / NAD-cap decapping / nuclear mRNA surveillance / 5'-3' exonuclease activity / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ ...RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / nucleic acid metabolic process / NAD-cap decapping / nuclear mRNA surveillance / 5'-3' exonuclease activity / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / nucleotide binding / mRNA binding / magnesium ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UBG / Decapping and exoribonuclease protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Doamekpor, S.K. / Tong, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)R35GM118093 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: DXO/Rai1 enzymes remove 5'-end FAD and dephospho-CoA caps on RNAs.
著者: Doamekpor, S.K. / Grudzien-Nogalska, E. / Mlynarska-Cieslak, A. / Kowalska, J. / Kiledjian, M. / Tong, L.
履歴
登録2020年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Decapping and exoribonuclease protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3913
ポリマ－47,4641
非ポリマー9282
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.956, 87.877, 53.289
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.450, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Decapping and exoribonuclease protein / DXO / Dom-3 homolog Z


分子量: 47463.625 Da / 分子数: 1 / 変異: E192S/E234Q/E253Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dxo, Dom3z, Ng6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O70348, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; ...参照: UniProt: O70348, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-UBG / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]methyl (2R,3S,4S)-5-(7,8-dimethyl-2,4-dioxo-3,4-dihydrobenzo[g]pteridin-10(2H)-yl)-2,3,4-trihydroxypentyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name)


分子量: 865.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H34N9O18P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 23% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→48.89 Å / Num. obs: 54771 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 2.351 % / Biso Wilson estimate: 25.785 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.056 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 244274
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.6-1.642.2340.4761.916747802574960.8230.61293.4
1.64-1.692.3620.4032.2718019796776300.8760.51895.8
1.69-1.742.3130.342.716730762772330.90.43894.8
1.74-1.792.1350.2513.514819751269400.9370.32692.4
1.79-1.852.3250.2174.4915814722468020.9530.2894.2
1.85-1.912.4110.185.5815927697566060.9690.23194.7
1.91-1.992.3650.1516.814980672863340.9720.19494.1
1.99-2.072.3210.1258.4914114648460820.9760.16193.8
2.07-2.162.320.12610.1913717625059120.9730.16294.6
2.16-2.272.2970.12311.5412906595256190.9620.15794.4
2.27-2.392.2570.113.3412122568153720.9780.12894.6
2.39-2.532.10.0914.4310254533048830.9740.11791.6
2.53-2.712.4280.08816.6911670498348070.9820.11296.5
2.71-2.932.6080.09319.512149473646590.9840.11598.4
2.93-3.22.6160.08121.0311124431242520.9880.09998.6
3.2-3.582.580.06123.519849389938180.9930.07597.9
3.58-4.142.5120.04625.478466343133700.9950.05798.2
4.14-5.072.2820.03925.576243289627360.9960.0594.5
5.07-7.172.620.03926.565835225822270.9960.04898.6
7.17-48.892.4880.03527.912789122411210.9960.04591.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J7L

4j7l


解像度: 1.6→48.89 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2338 2001 3.66 %
Rwork0.1998 52742 -
obs0.2011 54743 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.51 Å2 / Biso mean: 25.8897 Å2 / Biso min: 10.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→48.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2886 0 67 372 3325
Biso mean--33.17 38.53 -
残基数----358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063079
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8984214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.972427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053419
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007551
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6-1.640.29411350.2766365197
1.64-1.690.31191420.2726379499
1.69-1.740.33931440.2744372599
1.74-1.790.27851430.2725374398
1.79-1.860.2851470.2533373599
1.86-1.930.27431400.2616377599
1.93-2.020.25711370.2571377399
2.02-2.120.26491380.2464375999
2.12-2.260.30631470.232379299
2.26-2.430.24311510.1976376199
2.43-2.680.24541420.193377699
2.68-3.060.23231460.17533810100
3.06-3.860.1831490.15683823100
3.86-48.890.17561400.1609382598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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