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- PDB-5ukw: Crystal structure of human Glucose 6-phosphate Dehydrogenase muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ukw
タイトルCrystal structure of human Glucose 6-phosphate Dehydrogenase mutant (A277C) complexed with G6P
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Dehydrogenase / A277C / Tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / erythrocyte maturation / cholesterol biosynthetic process / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to organic cyclic compound / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Ranzani, A.T. / Cordeiro, A.T.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2012/23682-7 ブラジル
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2017
タイトル: Mutations in the tetramer interface of human glucose-6-phosphate dehydrogenase reveals kinetic differences between oligomeric states.
著者: Ranzani, A.T. / Cordeiro, A.T.
履歴
登録2017年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5543
ポリマ－56,2021
非ポリマー3522
水36020
1
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,21712
ポリマ－224,8084
非ポリマー1,4098
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area17170 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area71400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.099, 177.817, 216.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 56201.934 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59-541 / 変異: Q28F, A277C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / プラスミド: pET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 糖 ChemComp-BG6 / 6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / BETA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / β-D-グルコピラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
b-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 9, 200 mM MgCl2, 13% PEG 4000 and 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97643 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97643 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→46.23 Å / Num. obs: 16889 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 1.532 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BH9

2bh9


解像度: 2.65→46.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.531 / ESU R Free: 0.311 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23368 839 5 %RANDOM
Rwork0.18875 ---
obs0.19101 16047 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.07 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----2.31 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.65→46.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3862 0 22 20 3904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0193975
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9585370
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.59538654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9035474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.6423.632201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.13215690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4931532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214474
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02960
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8165.6341902
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.8155.6321901
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.8188.4422374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.8178.4442375
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2736.0582072
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.2716.0582072
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.6888.9072997
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.4116543
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.4116543
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 50 -
Rwork0.338 1183 -
obs--99.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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