[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5ud1: Class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase H180Q variant of Heli... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ud1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase H180Q variant of Helicobacter pylori | ||||||
Components | Fructose-bisphosphate aldolase | ||||||
Keywords | LYASE / Glycolysis / Metalloenzyme | ||||||
Function / homology | Function and homology information fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / glycolytic process / zinc ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Helicobacter pylori (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.795 Å | ||||||
Authors | Jacques, B. / Sygusch, J. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2018 Title: Active site remodeling during the catalytic cycle in metal-dependent fructose-1,6-bisphosphate aldolases. Authors: Jacques, B. / Coincon, M. / Sygusch, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ud1.cif.gz | 227.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5ud1.ent.gz | 183 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ud1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ud1_validation.pdf.gz | 440 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5ud1_full_validation.pdf.gz | 446.1 KB | Display | |
Data in XML | 5ud1_validation.xml.gz | 23.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5ud1_validation.cif.gz | 34.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ud/5ud1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ud/5ud1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5uckC 5ucnC 5ucpC 5ucsC 5uczC 5ud0C 5ud2C 5ud3C 5ud4C 5vjdC 5vjeC 5vjfC 3c4uS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 33790.797 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: H180Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (bacteria) Strain: ATCC 700392 / 26695 / Gene: fba, HP_0176 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P56109, fructose-bisphosphate aldolase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.29 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: PEG 8000, PEG 1000, Calcium acetate, Tris-Acetic acid buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08B1-1 / Wavelength: 1.03322 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Feb 25, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03322 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.795→28.608 Å / Num. obs: 49683 / % possible obs: 84.3 % / Redundancy: 1.8 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.0687 / Net I/σ(I): 7.7 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3C4U Resolution: 1.795→28.608 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / Phase error: 29.38 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.795→28.608 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|