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- PDB-5ud2: Class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase H180Q variant of Heli... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ud2 | ||||||
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Title | Class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase H180Q variant of Helicobacter pylori with DHAP | ||||||
![]() | Fructose-bisphosphate aldolase | ||||||
![]() | LYASE / Glycolysis / Metalloenzyme | ||||||
Function / homology | ![]() tagatose-bisphosphate aldolase activity / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / glycolytic process / zinc ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jacques, B. / Sygusch, J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Active site remodeling during the catalytic cycle in metal-dependent fructose-1,6-bisphosphate aldolases. Authors: Jacques, B. / Coincon, M. / Sygusch, J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 341.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 284.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 452.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 456.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 38.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5uckC ![]() 5ucnC ![]() 5ucpC ![]() 5ucsC ![]() 5uczC ![]() 5ud0C ![]() 5ud1C ![]() 5ud3C ![]() 5ud4C ![]() 5vjdC ![]() 5vjeC ![]() 5vjfC ![]() 3c4uS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33790.797 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: H180Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 700392 / 26695 / Gene: fba, HP_0176 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.63 % |
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Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: PEG 8000, PEG 1000, Calcium acetate, Tris-Acetic acid buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Jun 17, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.775→35.785 Å / Num. obs: 50414 / % possible obs: 83.39 % / Redundancy: 2.1 % / Net I/σ(I): 7.83 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3C4U Resolution: 1.775→35.785 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / Phase error: 24.32
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.775→35.785 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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