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- PDB-5u9m: Copper-Zinc Superoxide Dismutase is Activated through a Sulfenic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u9m
タイトルCopper-Zinc Superoxide Dismutase is Activated through a Sulfenic Acid Intermediate at a Copper-ion Entry Site
要素
  • Superoxide dismutase 1 copper chaperone
  • Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードoxidoreductase/chaperone / oxidoreductase-chaperone complex / Cu-Zn superoxide dismutase / metallochaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase complex / protein maturation by copper ion transfer / superoxide dismutase copper chaperone activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / copper ion transport / action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / regulation of organ growth / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding ...superoxide dismutase complex / protein maturation by copper ion transfer / superoxide dismutase copper chaperone activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / copper ion transport / action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / regulation of organ growth / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / retrograde axonal transport / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of T cell differentiation in thymus / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / superoxide anion generation / hydrogen peroxide biosynthetic process / myeloid cell homeostasis / protein folding chaperone complex / regulation of GTPase activity / muscle cell cellular homeostasis / heart contraction / superoxide metabolic process / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / ectopic germ cell programmed cell death / neuronal action potential / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ovarian follicle development / positive regulation of phagocytosis / axon cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / dendrite cytoplasm / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / thymus development / regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of superoxide anion generation / determination of adult lifespan / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / placenta development / response to hydrogen peroxide / mitochondrial intermembrane space / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / regulation of blood pressure / Platelet degranulation / peroxisome / protein-folding chaperone binding / gene expression / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase 1 copper chaperone
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Winkler, D.D.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Copper-zinc superoxide dismutase is activated through a sulfenic acid intermediate at a copper ion entry site.
著者: Fetherolf, M.M. / Boyd, S.D. / Taylor, A.B. / Kim, H.J. / Wohlschlegel, J.A. / Blackburn, N.J. / Hart, P.J. / Winge, D.R. / Winkler, D.D.
履歴
登録2016年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase 1 copper chaperone
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase 1 copper chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,9267
ポリマ－85,7304
非ポリマー1963
水2,162120
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase 1 copper chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9964
ポリマ－42,8652
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
2
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase 1 copper chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9303
ポリマ－42,8652
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.097, 184.353, 48.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase 1 / hSod1


分子量: 15836.590 Da / 分子数: 2 / 変異: H46R,H48Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / プラスミド: YEP351 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): EG118 / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: タンパク質 Superoxide dismutase 1 copper chaperone


分子量: 27028.498 Da / 分子数: 2 / 変異: E238A,E239A,R240A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCS1, LYS7, YMR038C, YM9532.03C / プラスミド: PKA6H / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40202
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25 % PEG 3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M bis-tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→48.51 Å / Num. obs: 38015 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 45.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 1.125 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OZU,1JK9

1ozu

1jk9


解像度: 2.35→46.917 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 23.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 2000 5.27 %
Rwork0.1861 --
obs0.1887 37948 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→46.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5734 0 3 120 5857
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095832
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1427886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1262116
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046890
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.40880.32761400.26652509X-RAY DIFFRACTION100
2.4088-2.47390.29711400.26442531X-RAY DIFFRACTION100
2.4739-2.54670.31741430.24892549X-RAY DIFFRACTION100
2.5467-2.62890.28131390.23962512X-RAY DIFFRACTION100
2.6289-2.72290.27721420.23422543X-RAY DIFFRACTION100
2.7229-2.83190.30051410.21452546X-RAY DIFFRACTION100
2.8319-2.96070.27581400.23432513X-RAY DIFFRACTION100
2.9607-3.11680.28891410.22742556X-RAY DIFFRACTION100
3.1168-3.3120.25421440.20272563X-RAY DIFFRACTION100
3.312-3.56770.25441410.19312554X-RAY DIFFRACTION100
3.5677-3.92650.22281450.17132583X-RAY DIFFRACTION100
3.9265-4.49430.20981430.14522595X-RAY DIFFRACTION100
4.4943-5.66080.17971460.14642625X-RAY DIFFRACTION100
5.6608-46.9260.1941550.16462769X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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