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- PDB-5u8c: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUN1/GLUN2A LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u8c
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUN1/GLUN2A LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH GLYCINE AND NVP-AAM077
要素
  • GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, NMDA 2A
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / RECEPTOR / GLYCINE AND NVP-AAM077
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / pons maturation / response to environmental enrichment / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / pons maturation / response to environmental enrichment / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / response to hydrogen sulfide / regulation of respiratory gaseous exchange / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / protein localization to postsynaptic membrane / cellular response to magnesium ion / regulation of ARF protein signal transduction / response to methylmercury / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / conditioned place preference / locomotion / response to glycine / propylene metabolic process / dendritic spine organization / response to carbohydrate / regulation of NMDA receptor activity / sleep / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to manganese ion / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / cellular response to zinc ion / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate receptor signaling pathway / glutamate binding / regulation of axonogenesis / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / male mating behavior / glycine binding / spinal cord development / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / suckling behavior / regulation of postsynaptic membrane potential / response to amine / startle response / dopamine metabolic process / social behavior / monoatomic cation transmembrane transport / response to lithium ion / associative learning / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of neuronal synaptic plasticity / action potential / cellular response to glycine / monoatomic cation transport / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to light stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic ion channel complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / cellular response to manganese ion / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / neuron development / synaptic cleft / prepulse inhibition / multicellular organismal response to stress / phosphatase binding / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / cell adhesion molecule binding / regulation of neuron apoptotic process / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurogenesis / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-84J / GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.598 Å
データ登録者Romero-Hernandez, A. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105730 米国
引用ジャーナル: Mol. Pharmacol. / 年: 2017
タイトル: Novel Mode of Antagonist Binding in NMDA Receptors Revealed by the Crystal Structure of the GluN1-GluN2A Ligand-Binding Domain Complexed to NVP-AAM077.
著者: Romero-Hernandez, A. / Furukawa, H.
履歴
登録2016年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references / Other
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7475
ポリマ－65,1252
非ポリマー6213
水7,782432
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area25660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.550, 84.227, 121.218
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 394-554, 663-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, NMDA 2A


分子量: 31785.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959*PLUS

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非ポリマー , 4種, 435分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-84J / [(R)-{[(1S)-1-(4-bromophenyl)ethyl]amino}(2,3-dihydroxyquinoxalin-5-yl)methyl]phosphonic acid / NVP-AAM-077


分子量: 454.212 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17BrN3O5P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 18% Polyethylene glycol monoethylether 2000 (PEG2000 MME), 100mM HEPES-NaOH pH 7.0, and 75mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.598→50 Å / Num. obs: 72757 / % possible obs: 89.5 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 19.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 17.84

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NF8

4nf8


解像度: 1.598→49.196 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2041 3652 5.02 %
Rwork0.1885 --
obs0.1893 72757 89.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.87 Å2 / Biso mean: 24.8213 Å2 / Biso min: 10.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.598→49.196 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4415 0 38 432 4885
Biso mean--20.73 30.7 -
残基数----567
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084549
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.936161
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057685
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006786
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3862730
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5984-1.61940.347620.33811317137944
1.6194-1.64160.3648890.32441614170356
1.6416-1.6650.31821000.31121899199964
1.665-1.68990.29371190.30712059217871
1.6899-1.71630.32931210.28462297241878
1.7163-1.74440.29661400.25652450259085
1.7444-1.77450.2591470.24292611275889
1.7745-1.80680.25421350.22892715285090
1.8068-1.84150.25191310.21682714284593
1.8415-1.87910.22961320.19782709284192
1.8791-1.920.25181500.20382707285792
1.92-1.96470.22461410.20452765290694
1.9647-2.01380.22751340.20662773290793
2.0138-2.06820.23671360.20322790292695
2.0682-2.12910.25581340.19992855298996
2.1291-2.19780.21951650.18692857302297
2.1978-2.27640.22121630.18732915307898
2.2764-2.36750.22031520.18882913306599
2.3675-2.47530.19571610.19162949311099
2.4753-2.60580.23581500.19342955310599
2.6058-2.7690.21131620.198829723134100
2.769-2.98280.20791600.198229953155100
2.9828-3.28290.22531720.185429863158100
3.2829-3.75780.15431540.167830353189100
3.7578-4.73380.14881640.143430613225100
4.7338-49.21910.15351780.162231923370100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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