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- PDB-6uzw: Crystal structure of GLUN1/GLUN2A ligand-binding domain in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uzw
タイトルCrystal structure of GLUN1/GLUN2A ligand-binding domain in complex with glycine and UBP791
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / NMDAR / ligand-binding domain / antagonist
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / auditory behavior / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / response to other organism / protein localization to postsynaptic membrane / regulation of ARF protein signal transduction / serotonin metabolic process / cellular response to magnesium ion / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / suckling behavior / response to methylmercury / response to manganese ion / response to glycine / propylene metabolic process / response to carbohydrate / sleep / dendritic spine organization / locomotion / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / RAF/MAP kinase cascade / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to glycoside / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / neurotransmitter receptor complex / response to morphine / regulation of axonogenesis / glutamate receptor signaling pathway / regulation of dendrite morphogenesis / neuromuscular process / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of synapse assembly / glycine binding / spinal cord development / response to amine / cellular response to zinc ion / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / dopamine metabolic process / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / response to lithium ion / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / cellular response to glycine / modulation of excitatory postsynaptic potential / associative learning / response to light stimulus / regulation of postsynaptic membrane potential / action potential / conditioned place preference / excitatory synapse / monoatomic cation transport / positive regulation of dendritic spine maintenance / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic ion channel complex / positive regulation of protein targeting to membrane / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / synaptic cleft / neuron development / prepulse inhibition / phosphatase binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / multicellular organismal response to stress / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion molecule binding / cellular response to manganese ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Chem-QM4 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Wang, J.X. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111745 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis of subtype-selective competitive antagonism for GluN2C/2D-containing NMDA receptors.
著者: Wang, J.X. / Irvine, M.W. / Burnell, E.S. / Sapkota, K. / Thatcher, R.J. / Li, M. / Simorowski, N. / Volianskis, A. / Collingridge, G.L. / Monaghan, D.T. / Jane, D.E. / Furukawa, H.
履歴
登録2019年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5644
ポリマ－65,0382
非ポリマー5262
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Full-length NMDAR available, showed the same assembly of LBD dimers (dimer of dimer structure)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area25850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.374, 85.745, 119.873
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1
断片: ligand-binding domain (UNP residues 415-565,684-821)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 31698.221 Da / 分子数: 1
断片: ligand-binding domain (UNP residues 402-539,661-802)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: Q00959
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-QM4 / (2S,3R)-1-[7-(2-carboxyethyl)phenanthrene-2-carbonyl]piperazine-2,3-dicarboxylic acid


分子量: 450.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22N2O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES, pH 7.0, 75 mM sodium chloride, 18% PEG2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.92013 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92013 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→69.74 Å / Num. obs: 26485 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 46.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.52→2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.903 / Num. unique obs: 178

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13-2998精密化
autoPROCdata processing
XDSdata processing
Aimlessデータスケーリング
pointlessdata processing
STARANISOdata processing
REFMAC位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4NF6

4nf6


解像度: 2.13→69.74 Å / SU ML: 0.2719 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.7206
詳細: Note: we used STARANISO; overall statistics as shown on collection statistics refer to data to 2.52 A resolution, but some anisotropic data went to 2.13 A which were included in the refinement
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 1335 5.04 %
Rwork0.1998 --
obs0.2023 26485 75.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 53.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→69.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4413 0 33 66 4512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00544571
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74366184
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472680
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043790
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.34492773
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.13-2.20.3143120.2491166X-RAY DIFFRACTION5.18
2.2-2.290.2886290.2671728X-RAY DIFFRACTION21.97
2.29-2.40.3051960.26951656X-RAY DIFFRACTION50.81
2.4-2.520.32251320.26372509X-RAY DIFFRACTION75.83
2.52-2.680.2971600.26343240X-RAY DIFFRACTION97.67
2.68-2.890.32031600.2613299X-RAY DIFFRACTION99.88
2.89-3.180.29061720.23583338X-RAY DIFFRACTION99.94
3.18-3.640.24321870.20273330X-RAY DIFFRACTION99.91
3.64-4.580.211920.15843366X-RAY DIFFRACTION99.8
4.58-69.740.22691950.17823518X-RAY DIFFRACTION99.87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.3556806266 Å / Origin y: 14.7895537039 Å / Origin z: -35.5446108033 Å
111213212223313233
T0.223965716782 Å2-0.0203733007471 Å2-0.0215435869614 Å2-0.254108458282 Å20.0123671590826 Å2--0.390933434667 Å2
L0.558949413559 °2-0.196933325563 °2-0.434771188443 °2-1.10991319567 °2-0.0320657442954 °2--1.47512588023 °2
S-0.0101696278598 Å °-0.0788339814781 Å °-0.0182926507216 Å °0.0710871124718 Å °0.0010444725832 Å °0.0883780058323 Å °-0.0464717244209 Å °0.213262889596 Å °0.00675395948462 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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