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万見
- PDB-5u4y: IgG Fc bound to 3 helix of the B-domain from Protein A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u4y
タイトルIgG Fc bound to 3 helix of the B-domain from Protein A
要素
  • IgG1 fc
  • Immunoglobulin G-binding protein A
キーワードTRANSCRIPTION / IgG1 / Fc / helix / B-domain / Protein A
機能・相同性
機能・相同性情報


Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating ...Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / antigen binding / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / blood microparticle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Immunoglobulin FC, subunit C / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain ...Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Immunoglobulin FC, subunit C / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Immunoglobulin G-binding protein A / Uncharacterized protein DKFZp686C11235
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4994 Å
データ登録者Ultsch, M.H. / Eigenbrot, C.
引用
ジャーナル: Protein Eng. Des. Sel. / 年: 2017
タイトル: 3-2-1: Structural insights from stepwise shrinkage of a three-helix Fc-binding domain to a single helix.
著者: Ultsch, M. / Braisted, A. / Maun, H.R. / Eigenbrot, C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1981
タイトル: Crystallographic refinement and atomic models of a human Fc fragment and its complex with fragment B of protein A from Staphylococcus aureus at 2.9- and 2.8-A resolution.
著者: Deisenhofer, J.
履歴
登録2016年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IgG1 fc
B: IgG1 fc
C: Immunoglobulin G-binding protein A
D: Immunoglobulin G-binding protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3096
ポリマ－60,6264
非ポリマー2,6822
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10220 Å2
ΔGint38 kcal/mol
Surface area26780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.950, 152.260, 46.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-605-

HOH

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要素

#1: タンパク質 IgG1 fc


分子量: 23991.115 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 261-472 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp686C11235
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q6MZV7, UniProt: P01857*PLUS
#2: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein A / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A


分子量: 6322.010 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 101-155 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: spa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02976*PLUS
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1422.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-2-2-1-3-4/a4-b1_a6-h1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e2-f1_f4-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1260.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-2-2-1-3/a4-b1_a6-g1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e2-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.92 % / 解説: Rod.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% PEG 3400, 0.1M magnesium acetate, 0.1 M HEPES pH 7.0. Protein concentration 5mg/mL.

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1996年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4994→99 Å / Num. obs: 25214 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 43.1 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 2.4994→2.59 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-20001.3.0データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FC1

1fc1


解像度: 2.4994→41.075 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.2 / 位相誤差: 22.52
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2301 1202 4.77 %Random
Rwork0.1931 ---
obs0.1949 25214 93.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 53.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4994→41.075 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4399 0 0 130 4529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9626183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0251751
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032716
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005780
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.59940.32381330.2592460X-RAY DIFFRACTION88
2.5994-2.71770.30231310.24072529X-RAY DIFFRACTION90
2.7177-2.86090.30011190.23972611X-RAY DIFFRACTION93
2.8609-3.04010.28451350.23712653X-RAY DIFFRACTION94
3.0401-3.27480.28231190.22732701X-RAY DIFFRACTION96
3.2748-3.60410.25821640.20972735X-RAY DIFFRACTION97
3.6041-4.12530.19671300.18512766X-RAY DIFFRACTION97
4.1253-5.19570.18461280.14382766X-RAY DIFFRACTION95
5.1957-41.0750.18251430.1692791X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.59640.22310.06532.08440.5050.6643-0.0630.0746-0.4103-0.06990.208-0.47050.07020.15150.04070.2398-0.04090.03710.2866-0.11380.35943.440.162425.666
21.7397-0.48730.41710.55380.02970.6142-0.0202-0.0889-0.38650.11850.168-0.1110.1095-0.02690.03650.21520.0491-0.03870.1856-0.04070.269114.496855.591444.108
30.42550.31390.23980.27990.05390.43840.01240.1405-0.4268-0.07750.1072-0.18960.0244-0.03570.00090.3711-0.14340.01590.3681-0.09240.3766-18.612229.621819.0723
41.21-0.10610.5750.67760.21970.386-0.2115-0.48310.17320.40620.2484-0.4933-0.01250.1017-0.04580.33740.0548-0.16350.3441-0.1360.452526.887276.923648.0659
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 8:237 )A8 - 237
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 235:446 OR RESID 501:507 ) )B235 - 446
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 235:446 OR RESID 501:507 ) )B501 - 507
4X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 103:155 )C103 - 155
5X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 101:155 )D101 - 155

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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