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万見
- PDB-5tuq: Crystal Structure of a 6-Cyclohexylmethyl-3-hydroxypyrimidine-2,4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tuq
タイトルCrystal Structure of a 6-Cyclohexylmethyl-3-hydroxypyrimidine-2,4-dione Inhibitor in Complex with HIV Reverse Transcriptase
要素(HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE) x 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / HIV-1 / REVERSE TRANSCRIPTASE / INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-directed DNA polymerase activity / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...RNA-directed DNA polymerase activity / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J63 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.705 Å
データ登録者Kirby, K.A. / Sarafianos, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI100890 米国
引用ジャーナル: Eur J Med Chem / 年: 2017
タイトル: 6-Cyclohexylmethyl-3-hydroxypyrimidine-2,4-dione as an inhibitor scaffold of HIV reverase transcriptase: Impacts of the 3-OH on inhibiting RNase H and polymerase.
著者: Tang, J. / Kirby, K.A. / Huber, A.D. / Casey, M.C. / Ji, J. / Wilson, D.J. / Sarafianos, S.G. / Wang, Z.
履歴
登録2016年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,6134
ポリマ－114,2022
非ポリマー4112
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5290 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area45880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.901, 72.355, 107.334
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.870, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / Pr160Gag-Pol


分子量: 64105.441 Da / 分子数: 1 / 断片: p66 domain residues 600-1154 / 変異: C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate BH10) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate BH10 / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET35a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: P03366, HIV-1 retropepsin, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, exoribonuclease H
#2: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / Pr160Gag-Pol


分子量: 50096.539 Da / 分子数: 1 / 断片: p51 domain residues 600-1027 / 変異: C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate BH10) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate BH10 / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET35a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: P03366, HIV-1 retropepsin, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, exoribonuclease H
#3: 化合物 ChemComp-J63 / 1-[(benzyloxy)methyl]-6-(cyclohexylmethyl)-3-hydroxy-5-(propan-2-yl)pyrimidine-2,4(1H,3H)-dione


分子量: 386.485 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30N2O4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 % / Mosaicity: 0.18 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.1
詳細: PEG 3350, SODIUM POTASSIUM PHOSPHATE, ETHYLENE GLYCOL, MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48.02 Å / Num. obs: 33593 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 77.07 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 14.7 / Num. measured all: 254208 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.847.61.1823291143290.7640.4581.2681.897.8
8.97-48.026.80.03865699690.9980.0160.04142.599.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation8.1 Å48.02 Å
Translation8.1 Å48.02 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G1Q

4g1q


解像度: 2.705→48.022 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2647 1680 5 %
Rwork0.2125 31903 -
obs0.2152 33583 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 182.46 Å2 / Biso mean: 97.21 Å2 / Biso min: 46.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.705→48.022 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7870 0 29 122 8021
Biso mean--98.36 85.78 -
残基数----960
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66911021
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3224890
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7046-2.78420.37581450.31122559270496
2.7842-2.87410.34231430.291326362779100
2.8741-2.97680.28281330.263226202753100
2.9768-3.09590.36481110.248826742785100
3.0959-3.23680.33461280.236126702798100
3.2368-3.40740.28551430.232526642807100
3.4074-3.62080.31041300.224926462776100
3.6208-3.90030.26181570.208326582815100
3.9003-4.29260.26611550.197726482803100
4.2926-4.91320.23391440.1926862830100
4.9132-6.1880.24941470.215626822829100
6.188-48.02960.23771440.193427602904100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.2839 Å / Origin y: -0.9885 Å / Origin z: 28.5384 Å
111213212223313233
T0.5272 Å2-0.0136 Å20.086 Å2-0.4902 Å2-0.0424 Å2--0.5215 Å2
L1.6893 °2-0.7788 °21.6816 °2-1.0843 °2-0.8116 °2--2.5225 °2
S0.0724 Å °0.0085 Å °-0.1659 Å °0.3305 Å °0.0275 Å °-0.0027 Å °-0.0166 Å °0.0473 Å °-0.0974 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 561
2X-RAY DIFFRACTION1allB5 - 428
3X-RAY DIFFRACTION1allS2 - 139

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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