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- PDB-5tdq: Crystal Structure of the GOLD domain of ACBD3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tdq
タイトルCrystal Structure of the GOLD domain of ACBD3
要素Golgi resident protein GCP60
キーワードTRANSPORT PROTEIN / beta barrel / GOLD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acyl-CoA binding / steroid biosynthetic process / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / protein kinase A regulatory subunit binding / Golgi membrane / Golgi apparatus / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Golgi-dynamics membrane-trafficking / Acyl-CoA-binding protein, ACBP, conserved site / GOLD domain superfamily / Acyl-CoA-binding (ACB) domain signature. / GOLD domain / GOLD domain profile. / Acyl-CoA-binding protein, ACBP / Acyl-CoA binding protein superfamily / Acyl CoA binding protein ...: / Golgi-dynamics membrane-trafficking / Acyl-CoA-binding protein, ACBP, conserved site / GOLD domain superfamily / Acyl-CoA-binding (ACB) domain signature. / GOLD domain / GOLD domain profile. / Acyl-CoA-binding protein, ACBP / Acyl-CoA binding protein superfamily / Acyl CoA binding protein / Acyl-CoA-binding (ACB) domain profile. / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi resident protein GCP60
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.493 Å
データ登録者McPhail, J.A. / Burke, J.E.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FRN 142393 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: The Molecular Basis of Aichi Virus 3A Protein Activation of Phosphatidylinositol 4 Kinase III beta , PI4KB, through ACBD3.
著者: McPhail, J.A. / Ottosen, E.H. / Jenkins, M.L. / Burke, J.E.
履歴
登録2016年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references
改定 1.22017年1月18日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi resident protein GCP60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2141
ポリマ－19,2141
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.510, 55.510, 140.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Golgi resident protein GCP60 / Acyl-CoA-binding domain-containing protein 3 / Golgi complex-associated protein 1 / GOCAP1 / Golgi ...Acyl-CoA-binding domain-containing protein 3 / Golgi complex-associated protein 1 / GOCAP1 / Golgi phosphoprotein 1 / GOLPH1 / PBR- and PKA-associated protein 7 / Peripheral benzodiazepine receptor-associated protein PAP7


分子量: 19214.143 Da / 分子数: 1 / 断片: GOLD domain, UNP residues 367-528 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACBD3, GCP60, GOCAP1, GOLPH1 / プラスミド: pOPTH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H3P7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.08 %
Preparation: The low data completeness is due to the data being severely anisotropic, and the data was processed using the diffraction anisotropy server (https://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/). ...Preparation: The low data completeness is due to the data being severely anisotropic, and the data was processed using the diffraction anisotropy server (https://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/). Data was truncated and scaled with dimensions a*b*c*- 3.2,3.1,2.5. This is the reason for the low completeness in the resolution shells from 3.1 to 2.5. This processing was the only way to generate maps of high enough quality for model building
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 13% PEG 4000, 200 mM Ammonium Sulfate, 100 mM HEPES, 10% 2-propanol, 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.04
反射解像度: 2.493→46.72 Å / Num. obs: 5907 / % possible obs: 62.9 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 8.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TLG

4tlg


解像度: 2.493→46.717 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 324 5.56 %
Rwork0.2383 --
obs0.2398 5830 62.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.67 Å2 / Biso mean: 49.2406 Å2 / Biso min: 11.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.493→46.717 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1028 0 0 0 1028
残基数----123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091059
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1511438
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004179
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.372373
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4993-3.14820.3507640.31211140120425
3.1482-28.31680.25242550.234367462293
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0366-0.027-0.01210.0286-0.01180.04590.0107-0.03620.05820.0054-0.0070.0042-0.05690.05440.05060.1733-0.12280.00130.0837-0.05650.2427-26.97855.6276-15.2482
20.0088-0.0090.00620.0097-0.00590.00390.01480.0029-0.0139-0.0204-0.0038-0.00850.0149-0.00290.0250.3179-0.054-0.00160.0507-0.00630.3327-28.1416-12.2998-22.1607
30.0153-0.02520.00130.03530.00240.11010.0266-0.0078-0.03240.0126-0.02050.01880.0340.00620.0750.2628-0.01150.00570.04290.07910.2731-23.0494-15.4558-8.2851
40.0024-0.01520.00110.1178-0.02010.003-0.019-0.0122-0.0534-0.0093-0.0273-0.0743-0.05320.09010.04680.1615-0.1398-0.09320.17810.11750.2278-17.17570.4082-13.7859
50.1610.13720.10240.43240.0670.0684-0.1348-0.0484-0.16230.05470.02770.0805-0.03950.0722-0.12960.3965-0.2445-0.00160.27010.10140.2848-25.4786-4.2467-6.6439
60.1069-0.09470.07130.1346-0.00920.1021-0.0417-0.0496-0.0090.0037-0.0378-0.0284-0.09340.0385-0.17010.2423-0.0251-0.12740.31120.16970.3225-11.1944-0.164-5.3143
70.0002-0.0009-0.00090.00280.00350.004-0.0285-0.0041-0.019-0.0008-0.02730.0175-0.0690.0147-0.04420.35-0.0175-0.08350.05930.00740.3101-27.2142.9287-4.06
80.0097-0.00730.04340.006-0.03080.2179-0.04750.0403-0.13350.0298-0.02090.0597-0.08710.0487-0.23250.1367-0.18650.00130.15930.01460.2108-23.00210.6525-11.237
90.0150.0013-0.00470-0.00020.00170.00110.0132-0.0438-0.00930.0168-0.01450.0138-0.00210.00690.4117-0.11440.01960.12670.01220.4215-30.6438-14.28231.1412
100.0047-0.0040.01560.14150.04120.0772-0.11560.0469-0.07040.0698-0.0066-0.03390.14810.02080.02180.19010.02580.11470.24950.13650.3975-21.6263-6.937-16.0535
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 367 through 379 )A367 - 379
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 380 through 387 )A380 - 387
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 388 through 401 )A388 - 401
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 402 through 422 )A402 - 422
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 423 through 434 )A423 - 434
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 435 through 476 )A435 - 476
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 477 through 485 )A477 - 485
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 486 through 509 )A486 - 509
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 510 through 517 )A510 - 517
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 518 through 526 )A518 - 526

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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