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- PDB-5t5g: human SETD8 in complex with MS2177 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t5g
タイトルhuman SETD8 in complex with MS2177
要素N-lysine methyltransferase KMT5A
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...lysine N-methyltransferase activity / histone H4K20 monomethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / transcription corepressor activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-75P / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yu, W. / Tempel, W. / Babault, N. / Ma, A. / Butler, K.V. / Jin, J. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Design of a Covalent Inhibitor of the SET Domain-Containing Protein 8 (SETD8) Lysine Methyltransferase.
著者: Butler, K.V. / Ma, A. / Yu, W. / Li, F. / Tempel, W. / Babault, N. / Pittella-Silva, F. / Shao, J. / Wang, J. / Luo, M. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Arrowsmith, C.H. / Jin, J.
履歴
登録2016年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Derived calculations
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase KMT5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2238
ポリマ－16,7811
非ポリマー4437
水34219
1
A: N-lysine methyltransferase KMT5A
ヘテロ分子

A: N-lysine methyltransferase KMT5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,44716
ポリマ－33,5622
非ポリマー88514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.957, 88.957, 34.989
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase KMT5A / H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / ...H4-K20-HMTase KMT5A / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5A / Lysine N-methyltransferase 5A / Lysine-specific methylase 5A / PR/SET domain-containing protein 07 / PR/SET07 / SET domain-containing protein 8


分子量: 16780.869 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 234-380 / 変異: C343S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT5A, PRSET7, SET07, SET8, SETD8 / プラスミド: pET28MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q9NQR1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-75P / 7-(2-aminoethoxy)-6-methoxy-2-(pyrrolidin-1-yl)-N-[5-(pyrrolidin-1-yl)pentyl]quinazolin-4-amine


分子量: 442.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H38N6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 30% PEG-2000-MME, 0.1 M postassium thiocyanate, 0.1 M Bis-Tris
PH範囲: 6.5-7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→44.48 Å / Num. obs: 9530 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 19.8 / Num. measured all: 102165
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.1-2.1611.10.9853.186197750.8560.3091.033100
8.91-44.487.70.0414510461360.9970.0160.04495.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ij8

4ij8


解像度: 2.1→44.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 10.702 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Refined using COOT, REFMAC, MOLPROBITY and restraints from PRODRG and GRADE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 519 5.5 %
Rwork0.2049 --
obs0.2061 8998 99.87 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 115.4 Å2 / Biso mean: 52.152 Å2 / Biso min: 28.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20.39 Å2-0 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----2.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→44.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1072 0 49 19 1140
Biso mean--47.86 39.71 -
残基数----143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0191141
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0191047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4851.9571542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91732396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.395143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.46523.650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.83215170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.145158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02256
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0963.473575
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0573.471574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0535.201717
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 34 -
Rwork0.254 654 -
all-688 -
obs--99.71 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 44.7135 Å / Origin y: 47.0093 Å / Origin z: 4.4023 Å
111213212223313233
T0.0175 Å2-0.0069 Å20.0134 Å2-0.1253 Å20.0182 Å2--0.0429 Å2
L5.9342 °2-0.9213 °2-0.8274 °2-1.4929 °20.0538 °2--3.4439 °2
S-0.1014 Å °-0.2657 Å °-0.3861 Å °0.0949 Å °0.0381 Å °0.1946 Å °0.0421 Å °-0.5602 Å °0.0634 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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