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- PDB-4ij8: Crystal structure of the complex of SETD8 with SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ij8
タイトルCrystal structure of the complex of SETD8 with SAM
要素
  • N-lysine methyltransferase SETD8
  • helical peptide
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics Consortium / SGC / N-lysine methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Condensation of Prophase Chromosomes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / transcription corepressor activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yu, W. / Tempel, W. / Li, Y. / El Bakkouri, M. / Shapira, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the complex of SETD8 with SAM
著者: Yu, W. / Tempel, W. / Li, Y. / El Bakkouri, M. / Shapira, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2012年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SETD8
B: N-lysine methyltransferase SETD8
I: helical peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,10027
ポリマ－38,3033
非ポリマー79724
水2,342130
1
A: N-lysine methyltransferase SETD8
B: N-lysine methyltransferase SETD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,23126
ポリマ－37,4342
非ポリマー79724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15380 Å2
手法PISA
2
I: helical peptide


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 869 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8691
ポリマ－8691
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.439, 101.439, 140.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-658-

HOH

21B-631-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SETD8 / H4-K20-HMTase SETD8 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD8 / Lysine N-methyltransferase 5A / ...H4-K20-HMTase SETD8 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD8 / Lysine N-methyltransferase 5A / PR/SET domain-containing protein 07 / PR-Set7 / PR/SET07 / SET domain-containing protein 8


分子量: 18717.139 Da / 分子数: 2 / 変異: C343S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD8, KMT5A, PRSET7, SET07, SET8 / プラスミド: pHIS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q9NQR1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド helical peptide


分子量: 869.063 Da / 分子数: 1 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 22 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE MODEL INCLUDES A DISJOINT APPARENT ALPHA-HELIX THAT COULD NOT BE ASSIGNED TO A SPECIFIC SECTION ...THE MODEL INCLUDES A DISJOINT APPARENT ALPHA-HELIX THAT COULD NOT BE ASSIGNED TO A SPECIFIC SECTION OF THE AMINO ACID SEQUENCE OF THE TARGET PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 1.2 M sodium citrate, 0.1 M HEPES, 10-fold excess SAM, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月25日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→87.849 Å / Num. all: 29619 / Num. obs: 29619 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.6 % / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.11220.9420.89308642310.942100
2.11-2.24220.5911.38796239900.591100
2.24-2.3921.90.4041.98301837830.404100
2.39-2.58220.2862.77772835350.286100
2.58-2.8321.90.184.27167032720.18100
2.83-3.1621.70.1136.36484129840.113100
3.16-3.6521.40.0817.95660626490.081100
3.65-4.47210.0649.24770422720.064100
4.47-6.3220.40.0619.43702118110.061100
6.32-46.92818.30.0589.22001610920.05899.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZKK

1zkk


解像度: 2→43.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.1892 / WRfactor Rwork: 0.1704 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8803 / SU B: 6.332 / SU ML: 0.09 / SU R Cruickshank DPI: 0.1405 / SU Rfree: 0.1248 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED ARP/WARP, COOT, AND THE MOLPROBITY SERVER WERE ALSO USED DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1985 1516 5.1 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.1757 ---
obs0.1769 29561 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.23 Å2 / Biso mean: 37.7619 Å2 / Biso min: 15.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0.14 Å2-0 Å2
2---0.14 Å2-0 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2440 0 76 130 2646
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192575
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022342
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4811.993497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7235383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1445331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.1424.107112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.8415418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0861515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02583
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6452.2241303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6452.2231302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.383.3231624
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 2 -
Rwork0.222 2116 -
all-2118 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.39180.031-0.16071.40720.4081.7877-0.07960.04870.0541-0.05580.0252-0.35960.0240.26520.05440.0592-0.01570.04470.05530.01080.1252-11.208934.09384.9505
22.8454-0.2796-0.10132.2859-0.15081.7569-0.01040.1036-0.4324-0.1415-0.14160.26940.3434-0.19250.1520.1112-0.05920.03490.0561-0.06030.1106-37.989320.17463.5645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A233 - 393
2X-RAY DIFFRACTION2B244 - 393

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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