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万見
- PDB-5sym: Cocrystal structure of the human acyl protein thioesterase 1 with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sym
タイトルCocrystal structure of the human acyl protein thioesterase 1 with an isoform-selective inhibitor, ML348
要素Acyl-protein thioesterase 1
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / hydrolase / inhibitor / thioesterase / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein depalmitoylation / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / negative regulation of aggrephagy / phospholipase activity / lipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / carboxylic ester hydrolase activity ...protein depalmitoylation / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / negative regulation of aggrephagy / phospholipase activity / lipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / carboxylic ester hydrolase activity / fatty acid transport / eNOS activation / fatty acid metabolic process / RAS processing / nuclear membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phospholipase/carboxylesterase/thioesterase / Phospholipase/Carboxylesterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-71Q / Acyl-protein thioesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Stuckey, J.A. / Labby, K.J. / Meagher, J.L. / Won, S.J. / Martin, B.R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R00 CA151460 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2 GM114848 米国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2016
タイトル: Molecular Mechanism for Isoform-Selective Inhibition of Acyl Protein Thioesterases 1 and 2 (APT1 and APT2).
著者: Won, S.J. / Davda, D. / Labby, K.J. / Hwang, S.Y. / Pricer, R. / Majmudar, J.D. / Armacost, K.A. / Rodriguez, L.A. / Rodriguez, C.L. / Chong, F.S. / Torossian, K.A. / Palakurthi, J. / Hur, E. ...著者: Won, S.J. / Davda, D. / Labby, K.J. / Hwang, S.Y. / Pricer, R. / Majmudar, J.D. / Armacost, K.A. / Rodriguez, L.A. / Rodriguez, C.L. / Chong, F.S. / Torossian, K.A. / Palakurthi, J. / Hur, E.S. / Meagher, J.L. / Brooks, C.L. / Stuckey, J.A. / Martin, B.R.
履歴
登録2016年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references
改定 1.22016年12月28日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-protein thioesterase 1
B: Acyl-protein thioesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,79315
ポリマ－49,3852
非ポリマー1,40813
水6,539363
1
A: Acyl-protein thioesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,58711
ポリマ－24,6931
非ポリマー89510
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Acyl-protein thioesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2064
ポリマ－24,6931
非ポリマー5133
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.670, 73.690, 81.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Acyl-protein thioesterase 1 / hAPT1 / Lysophospholipase 1 / Lysophospholipase I / LysoPLA I


分子量: 24692.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYPLA1, APT1, LPL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75608, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-71Q / N-[2-chloro-5-(trifluoromethyl)phenyl]-2-[4-(furan-2-carbonyl)piperazin-1-yl]acetamide


分子量: 415.794 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17ClF3N3O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1M sodium citrate, 22-24% PEG 3350, 200 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→43.51 Å / Num. obs: 63533 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 18.5 / Num. measured all: 516543 / Scaling rejects: 417
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.55-1.577.80.4492450731330.9130.1710.4814.2100
8.48-43.5160.02727104520.9990.0120.033597.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.10.2精密化
MOLREP位相決定
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
BUSTER精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APT1-CHAINA, PDB:1FJ2

1fj2


解像度: 1.55→43.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.082 / SU Rfree Blow DPI: 0.078 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.076
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 3167 4.98 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.18 63533 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 85.74 Å2 / Biso mean: 19.12 Å2 / Biso min: 4.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9918 Å20 Å20 Å2
2--1.0325 Å20 Å2
3---0.9593 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→43.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3350 0 108 363 3821
Biso mean--24.54 29.6 -
残基数----446
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1963SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes80HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1085HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7082HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion482SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7945SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7082HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg12882HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.75
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.52
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 210 4.54 %
Rwork0.2 4411 -
all-4621 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.66270.30591.06040.62370.87323.26170.079-0.0593-0.11330.02870.0457-0.0060.2033-0.1073-0.1247-0.0488-0.0094-0.0057-0.02440.0255-0.031-16.231-25.611-10.731
21.6986-0.6992-0.52910.6272-0.34652.49970.0425-0.0936-0.23580.0150.04290.03220.23370.2395-0.0855-0.06960.018-0.0233-0.02160.0085-0.0167-3.5634-26.5602-12.8091
30.8668-0.05580.07051.022-0.04950.96950.02170.00290.05520.02530.0038-0.0366-0.17670.0175-0.0255-0.0454-0.0169-0.0036-0.04-0.0012-0.0421-11.4076-13.2519-16.7087
40.0989-1.46811.22690.2865-1.36531.33610.00530.07980.0224-0.10450.02330.04020.0431-0.0689-0.0286-0.0265-0.0195-0.0091-0.0012-0.0345-0.0056-18.4517-20.0982-30.5072
50.53821.0910.04381.0898-0.45270.6609-0.0547-0.0497-0.0537-0.00470.09550.08130.09690.0212-0.04080.01240.02090.01730.0344-0.0081-0.0365-25.1258-33.625826.2076
60.20330.009-0.18840.6395-0.51551.8293-0.00350.04850.03780.00840.10830.0774-0.0547-0.1476-0.1049-0.09320.00010.0109-0.00120.0374-0.0394-26.9115-19.105218.1021
70.455-1.06370.64880.82220.98620.22810.00340.01060.0321-0.01390.01450.0468-0.07770.0008-0.0179-0.01170.07690.11290.00610.03230.0682-33.1449-4.283929.0024
81.03630.2214-0.71331.1202-0.84541.35110.0983-0.0390.18180.132-0.00380.0143-0.24760.0812-0.0945-0.0528-0.01620.0191-0.0267-0.0124-0.0385-16.5144-11.190724.05
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|8 - 82}A8 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2{A|83 - 106}A83 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3{A|107 - 218}A107 - 218
4X-RAY DIFFRACTION4{A|219 - 230}A219 - 230
5X-RAY DIFFRACTION5{B|8 - 19}B8 - 19
6X-RAY DIFFRACTION6{B|20 - 153}B20 - 153
7X-RAY DIFFRACTION7{B|154 - 163}B154 - 163
8X-RAY DIFFRACTION8{B|164 - 230}B164 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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