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- PDB-5suq: Crystal structure of the THO-Sub2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5suq
タイトルCrystal structure of the THO-Sub2 complex
要素
  • ATP-dependent RNA helicase SUB2
  • Tex1
  • Tho2, Hpr1, Mft1, and Thp2
キーワードHYDROLASE / mRNA export
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription export complex / mRNA 3'-end processing / subtelomeric heterochromatin formation / mRNA export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / spliceosomal complex / transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity ...transcription export complex / mRNA 3'-end processing / subtelomeric heterochromatin formation / mRNA export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / spliceosomal complex / transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal ...RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
12-TUNGSTOPHOSPHATE / ATP-dependent RNA helicase SUB2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 6 Å
データ登録者Ren, Y. / Blobel, G.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural and biochemical analyses of the DEAD-box ATPase Sub2 in association with THO or Yra1.
著者: Ren, Y. / Schmiege, P. / Blobel, G.
履歴
登録2016年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月17日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase SUB2
B: Tex1
C: ATP-dependent RNA helicase SUB2
D: Tex1
M: Tho2, Hpr1, Mft1, and Thp2
N: Tho2, Hpr1, Mft1, and Thp2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)592,04417
ポリマ－560,3976
非ポリマー31,64711
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9160 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area353240 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)153.339, 319.534, 176.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase SUB2 / Suppressor of BRR1 protein 2


分子量: 50375.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUB2, YDL084W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07478, RNA helicase
#2: タンパク質 Tex1


分子量: 34059.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#3: タンパク質 Tho2, Hpr1, Mft1, and Thp2


分子量: 195762.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#4: 化合物
ChemComp-KEG / 12-TUNGSTOPHOSPHATE


分子量: 2877.030 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: O40PW12
構成要素の詳細THE DEPOSITORS STATE THAT BECAUSE OF THE 6.0 A RESOLUTION OF THE DATA AND LACK OF STRUCTURAL ...THE DEPOSITORS STATE THAT BECAUSE OF THE 6.0 A RESOLUTION OF THE DATA AND LACK OF STRUCTURAL MODELS, RESIDUES OF CHAIN B, D, M, AND N COULD NOT BE ASSIGNED AND ALL RESIDUES ARE UNK (UNKNOWN RESIDUES) AND RESIDUE NUMBERING IS ARBITRARY. THE DEPOSITORS STATE THAT BECAUSE OF THE LOW RESOLUTION, THE RESIDUES OF CHAIN M AND CHAIN N CAN NOT BE ASSIGNED TO INDIVIDUAL PROTEINS (THO2, HPR1, MFT1, AND THP2)
配列の詳細CHAINS B AND D ARE TWO MOLECULES OF TEX1 PROTEIN FROM SACCHAROMYCES BAYANUS. CHAINS M AND N EACH ...CHAINS B AND D ARE TWO MOLECULES OF TEX1 PROTEIN FROM SACCHAROMYCES BAYANUS. CHAINS M AND N EACH CONTAINS FOUR SACCHAROMYCES CEREVISIAE PROTEINS, INCLUDING THO2 (UNP P53552), HPR1 (UNP P17629), MFT1 (UNP P33441), AND THP2 (UNP O13539).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.4
詳細: 100 mM Tris-HCl (pH 8.4), 17.5% PEG3350, 2% methanol, 0.3 M NDSB-195

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2123 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6→50 Å / Num. obs: 41038 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 13.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化開始モデル: 5SUP

5sup


解像度: 6→49.57 Å / SU ML: 1.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 53.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 2078 5.06 %
Rwork0.436 --
obs0.436 41038 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 1.2 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6→49.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30205 0 583 0 30788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0130837
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40841191
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5486871
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0825771
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045601
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6-6.13930.52171310.51332474X-RAY DIFFRACTION93
6.1393-6.29260.46121380.50782578X-RAY DIFFRACTION98
6.2926-6.46240.48541380.51892590X-RAY DIFFRACTION99
6.4624-6.65210.4711400.50692609X-RAY DIFFRACTION99
6.6521-6.86630.48911360.50162555X-RAY DIFFRACTION98
6.8663-7.1110.44481390.50832625X-RAY DIFFRACTION100
7.111-7.39480.55361400.49932617X-RAY DIFFRACTION100
7.3948-7.73020.49041410.50452634X-RAY DIFFRACTION99
7.7302-8.13610.44441390.472615X-RAY DIFFRACTION99
8.1361-8.64330.40751370.42832564X-RAY DIFFRACTION98
8.6433-9.30660.39941410.39942649X-RAY DIFFRACTION100
9.3066-10.23570.36961400.38542618X-RAY DIFFRACTION100
10.2357-11.69990.34781390.36262573X-RAY DIFFRACTION97
11.6999-14.67690.41241390.38972625X-RAY DIFFRACTION99
14.6769-49.57530.51551400.47252634X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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