[日本語] English
万見
- PDB-5ovc: PDZ domain from rat Shank3 bound to the C terminus of GKAP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ovc
タイトルPDZ domain from rat Shank3 bound to the C terminus of GKAP
要素
  • GKAP C terminus, synthetic peptide
  • SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ domain / peptide binding / post-synaptic density / C terminus
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / postsynaptic specialization / positive regulation of synapse structural plasticity ...response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / postsynaptic specialization / positive regulation of synapse structural plasticity / vocal learning / Neurexins and neuroligins / negative regulation of actin filament bundle assembly / structural constituent of postsynaptic density / regulation of grooming behavior / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / signaling / NMDA glutamate receptor clustering / vocalization behavior / negative regulation of cell volume / regulation of behavioral fear response / neuron spine / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / protein localization to synapse / AMPA glutamate receptor clustering / regulation of dendritic spine morphogenesis / dendritic spine morphogenesis / locomotion / brain morphogenesis / aggresome assembly / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of postsynapse organization / neural precursor cell proliferation / long-term synaptic depression / exploration behavior / ciliary membrane / positive regulation of dendritic spine development / regulation of long-term synaptic depression / social behavior / adult behavior / associative learning / locomotory exploration behavior / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / synapse assembly / ionotropic glutamate receptor binding / regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / memory / long-term synaptic potentiation / MAPK cascade / actin binding / scaffold protein binding / gene expression / molecular adaptor activity / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / neuron projection / postsynaptic density / protein domain specific binding / synapse / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. ...SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large-associated protein 1 / SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Ponna, S.K. / Myllykoski, M. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
引用ジャーナル: J. Neurochem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for PDZ domain interactions in the post-synaptic density scaffolding protein Shank3.
著者: Ponna, S.K. / Ruskamo, S. / Myllykoski, M. / Keller, C. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
履歴
登録2017年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: GKAP C terminus, synthetic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1793
ポリマ－11,1442
非ポリマー351
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area5680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.550, 51.550, 81.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-875-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank3 / Proline-rich synapse-associated protein 2 / ProSAP2 / SPANK-2


分子量: 10400.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Shank3, Prosap2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JLU4
#2: タンパク質・ペプチド GKAP C terminus, synthetic peptide


分子量: 743.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P97836*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6M sodium citrate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 30593 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / 冗長度: 6 % / Num. unique obs: 2244 / CC1/2: 0.132 / Rrim(I) all: 3.628 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→43.608 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 24.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2071 1540 5.04 %
Rwork0.1754 --
obs0.177 30539 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→43.608 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数787 0 1 131 919
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004842
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6171144
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.39505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005152
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.60.43411410.36982614X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.65720.32091470.3312655X-RAY DIFFRACTION100
1.6572-1.72360.23741430.29322632X-RAY DIFFRACTION100
1.7236-1.8020.26881350.25072625X-RAY DIFFRACTION100
1.802-1.8970.31631350.2342649X-RAY DIFFRACTION100
1.897-2.01590.29621340.2142635X-RAY DIFFRACTION100
2.0159-2.17150.19771360.16762632X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.39010.20771400.17322640X-RAY DIFFRACTION100
2.3901-2.73590.21691410.1522644X-RAY DIFFRACTION100
2.7359-3.44670.15031440.15542652X-RAY DIFFRACTION100
3.4467-43.62490.17881440.14072621X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.68170.688-0.97391.5346-1.04152.47570.0543-0.2336-0.0651-0.0164-0.1784-0.09560.08890.27270.11880.20090.0007-0.02610.20660.02780.211912.0621-13.8705-10.0619
23.09810.2560.92991.6556-0.10882.83290.1004-0.01790.0576-0.0536-0.11910.09610.1938-0.31920.01120.2234-0.0084-0.01310.2101-0.02360.1778-3.5607-16.1154-18.7991
30.82250.19280.81381.93750.89162.923-0.0099-0.1954-0.16070.2221-0.08140.10190.1338-0.47940.12470.1949-0.00290.00320.2747-0.02860.1998-6.7029-13.9424-10.7804
45.2730.89752.47612.21020.73525.8758-0.1215-0.26280.6343-0.0487-0.209-0.0105-0.4351-0.17880.36120.22270.0189-0.02570.2026-0.03880.254-0.2086-5.4816-12.0686
57.27684.42362.22695.64930.86953.4181-0.071-0.0517-0.25-0.2872-0.02320.01770.2058-0.1128-0.02270.25960.0201-0.01420.16980.00590.20820.8754-17.9346-10.2633
65.7836-0.30540.83170.74270.06620.1571-0.2420.04250.0382-0.16750.0812-0.0084-0.0666-0.05760.21790.24160.0134-0.01520.22290.01780.19511.673-9.9616-22.4093
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 579 through 592 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 593 through 636 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 637 through 651 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 652 through 662 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 663 through 674 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 987 through 992 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る