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万見
- PDB-5olm: TRIM21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5olm
タイトルTRIM21
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response ...suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to type II interferon / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of cell cycle / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / autophagosome / negative regulation of innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / P-body / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / Classic Zinc Finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY ...zinc finger of C3HC4-type, RING / TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / Classic Zinc Finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者James, L.C.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Intracellular antibody signalling is regulated by phosphorylation of the Fc receptor TRIM21.
著者: Dickson, C. / Fletcher, A. / Vaysburd, M. / Yang, J.C. / Mallery, D.L. / Zeng, J. / Johnson, C.M. / McLaughlin, S.H. / Skehel, M. / Maslen, S. / Cruickshank, J. / Huguenin-Dezot, N. / Chin, J. ...著者: Dickson, C. / Fletcher, A. / Vaysburd, M. / Yang, J.C. / Mallery, D.L. / Zeng, J. / Johnson, C.M. / McLaughlin, S.H. / Skehel, M. / Maslen, S. / Cruickshank, J. / Huguenin-Dezot, N. / Chin, J.W. / Neuhaus, D. / James, L.C.
履歴
登録2017年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,10210
ポリマ－29,5782
非ポリマー5238
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.400, 83.260, 117.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / 52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / RING- ...52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM21 / Ro(SS-A) / Sjoegren syndrome type A antigen / SS-A / Tripartite motif-containing protein 21


分子量: 14789.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM21, RNF81, RO52, SSA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19474, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.04 %
結晶化温度: 300 K / 手法: batch mode / 詳細: na

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→67.95 Å / Num. obs: 21198 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→67.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 5.324 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26162 1025 4.9 %RANDOM
Rwork0.20833 ---
obs0.21087 19875 98.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.875 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3----1.87 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.95→67.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1979 0 8 37 2024
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192047
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0791.9622752
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1363.014300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7545253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.83823.47892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.13715355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7431518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4543.8611024
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.453.8611023
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4035.7621273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4035.7621274
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6184.2041023
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.6194.2041020
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.5246.1291478
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.57345.6642184
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.57445.6422180
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.951→2.002 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 75 -
Rwork0.367 1447 -
obs--99.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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