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- PDB-5ocv: A Rare Lysozyme Crystal Form Solved Using High-Redundancy 3D Elec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ocv
タイトルA Rare Lysozyme Crystal Form Solved Using High-Redundancy 3D Electron Diffraction Data from Micron-Sized Needle Shaped Crystals
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / Lysozyme activity
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Xu, H. / Lebrette, H. / Yang, T. / Srinivas, V. / Hovmoller, S. / Hogbom, M. / Zou, X.
資金援助 スウェーデン, 6件
組織認可番号
Knut and Alice Wallenberg Foundation3DEM-NATUR スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg FoundationWallenberg Academy Fellows スウェーデン
Science for Life LaboratoryElectron Nanocrystallography スウェーデン
Swedish Foundation for Strategic Research スウェーデン
Swedish Research Council スウェーデン
Wenner-Gren Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Structure / : 2018
タイトル: A Rare Lysozyme Crystal Form Solved Using Highly Redundant Multiple Electron Diffraction Datasets from Micron-Sized Crystals.
著者: Hongyi Xu / Hugo Lebrette / Taimin Yang / Vivek Srinivas / Sven Hovmöller / Martin Högbom / Xiaodong Zou /
要旨: Recent developments of novel electron diffraction techniques have shown to be powerful for determination of atomic resolution structures from micron- and nano-sized crystals, too small to be studied ...Recent developments of novel electron diffraction techniques have shown to be powerful for determination of atomic resolution structures from micron- and nano-sized crystals, too small to be studied by single-crystal X-ray diffraction. In this work, the structure of a rare lysozyme polymorph is solved and refined using continuous rotation MicroED data and standard X-ray crystallographic software. Data collection was performed on a standard 200 kV transmission electron microscope (TEM) using a highly sensitive detector with a short readout time. The data collection is fast (∼3 min per crystal), allowing multiple datasets to be rapidly collected from a large number of crystals. We show that merging data from 33 crystals significantly improves not only the data completeness, overall I/σ and the data redundancy, but also the quality of the final atomic model. This is extremely useful for electron beam-sensitive crystals of low symmetry or with a preferred orientation on the TEM grid.
履歴
登録2017年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6853
ポリマ-28,6622
非ポリマー231
45025
1
A: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ-14,3311
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3542
ポリマ-14,3311
非ポリマー231
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.720, 103.880, 31.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: egg white / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 33
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / 3次元再構成法: 電子線結晶学

-
試料調製

構成要素名称: 3D crystals of Lysozyme C from Gallus gallus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
EM crystal formationAtmosphere: AIR
詳細: 2 microliters of Lysozyme (8 mg/ml in 10 mM Tris-HCl pH 8.0) was mixed with 2 microliters of precipitant solution consisting of 1 M potassium nitrate, 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 3.4. ...詳細: 2 microliters of Lysozyme (8 mg/ml in 10 mM Tris-HCl pH 8.0) was mixed with 2 microliters of precipitant solution consisting of 1 M potassium nitrate, 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 3.4. Thin fibrous needle-shaped crystal clusters were grown by the hanging drop vapor diffusion method.
温度: 294 K / Time: 2 DAY
緩衝液pH: 3.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
11 Mpotassium nitrateKNO31
20.1 Msodium acetateC2H3NaO21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 167 divisions/in. / グリッドのタイプ: Okenshoji
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 75 % / 凍結前の試料温度: 298 K
結晶化pH: 3.4

-
データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 2100
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 914 HIGH TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER TOMOGRAPHY HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 0.16 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER
画像スキャンサンプリングサイズ: 55 µm / : 512 / : 512
EM回折カメラ長: 800 mm
EM回折 シェル解像度: 2.2→28.68 Å / フーリエ空間範囲: 79.67 % / 多重度: 42.4 / 構造因子数: 9516 / 位相残差: 1 °
EM回折 統計詳細: Rmeas: 0.614 Rp.i.m.: 0.082 / フーリエ空間範囲: 79.67 % / 再高解像度: 2.2 Å / 測定した強度の数: 403297 / 構造因子数: 9516 / 位相誤差: 31.3 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: 1 / Rmerge: 0.607 / Rsym: 0.607
回折平均測定温度: 97 K
反射解像度: 2.2→28.68 Å / Num. obs: 9516 / % possible obs: 79.7 % / 冗長度: 42.4 %
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 25.9 % / % possible all: 64.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIX1.11.1モデル精密化
9Coot0.8.8モデル精密化
10PHASER2.7.16分子置換
13XSCALENov 1, 2016crystallography merging
画像処理詳細: ASI TimePix QTPX-262k
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 67.72 Å / B: 103.88 Å / C: 31.65 Å / 空間群名: P21212 / 空間群番号: 18
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AKI
解像度: 2.2→28.673 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 476 5 %Random
Rwork0.2365 ---
obs0.2382 9516 79.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 34.77 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.0022054
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.552783
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d18.7621223
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.042287
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.003363
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.51820.3661270.32652413ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY65
2.5182-3.17210.35721710.31433247ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY87
3.1721-28.67540.21121780.18313380ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY86
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.94030.0954-3.59234.6836-1.20847.0996-0.2948-0.62060.021-0.1217-0.0692-0.90560.06290.24060.39380.19170.0681-0.03770.21780.01960.40481.415715.89372.5269
22.37330.2826-0.84212.81820.45828.8346-0.19470.5894-0.0140.1386-0.20920.333-0.3537-0.19840.41280.17020.0480.00330.18190.07150.254181.86387.1540.0008
30.9968-2.1337-0.16334.93640.00030.35840.2592-0.13160.07580.3406-0.14780.6395-0.2484-0.1145-0.05490.3593-0.09750.24730.3437-0.03620.516379.9864-6.290315.6041
42.9576-1.6825-0.9651.1028-0.09423.2828-0.10150.0035-0.3148-0.08990.45430.41360.9746-0.1902-0.28440.3435-0.0288-0.06880.18930.10680.275786.8009-2.651811.7798
54.302-0.27410.2663.0647-2.54373.8376-0.0738-0.0632-0.0539-0.7332-0.00650.2284-0.0210.12420.10460.30180.062-0.04850.1562-0.01330.165791.5730.774812.2309
62.4960.39252.03370.31210.37472.92220.08970.0021-0.18670.03480.1223-0.03850.34410.2481-0.11730.02680.0433-0.35010.1707-0.0240.086291.36084.0882.8775
76.25012.11850.85492.11212.08268.37710.15150.0584-1.23230.15950.0131-0.07880.5994-0.1648-0.02490.3891-0.0022-0.04680.1623-0.02890.427379.1092-1.8217-3.324
82.4961.2774-0.42525.88490.12371.48-0.4878-0.135-0.0385-0.39830.23030.49240.24860.0334-0.0036-0.01260.2061-0.15850.45210.16290.127475.815.2941-6.6331
93.64370.47090.30591.32290.81623.55190.1781-0.01240.25340.09870.2384-0.0897-0.0632-0.0741-0.46480.3145-0.145-0.01730.23660.03240.224661.524117.993312.4372
103.1432-0.08490.96772.95061.18343.0422-0.29230.28620.1472-0.2162-0.0084-0.1972-0.44160.17250.2460.27880.0020.07490.1775-0.01550.17765.979126.342118.2938
116.75993.4648-0.7434.57340.18551.0127-0.08210.56121.26610.14850.31460.2916-0.07140.0101-0.31820.12820.00320.03090.5444-0.0870.353564.406932.76471.4341
127.01594.63613.21799.0406-4.06297.8813-0.46490.53410.101-0.22890.00250.2609-0.25020.54130.35470.21210.1090.0790.4559-0.01630.380768.035931.46054.8666
134.32921.21171.9815.1883-3.26739.308-0.1155-0.50960.559-0.3644-0.0030.53030.0846-0.22710.01470.1730.07820.03920.2097-0.03340.354576.2535.73222.6486
142.9965-2.97873.27953.1442-3.90175.8169-0.05530.19830.441.17450.0739-0.4519-1.23780.83960.21680.6591-0.16120.03770.321-0.03350.266580.985334.24483.9392
156.7193-1.5889-1.05521.7601-1.31161.93970.45310.8424-0.722-0.4791-0.07180.3220.4655-0.3365-0.36730.6674-0.1327-0.07150.4383-0.03270.163471.230723.30522.4419
165.46922.1298-0.08756.00984.27363.59160.51670.4104-0.1580.2980.3631-0.15530.1697-0.1698-0.7520.26040.0076-0.0320.22110.01360.168574.858725.9312.5084
173.48220.30025.02028.61823.41299.1285-0.17460.22550.0713-0.05390.2046-0.5205-0.36260.0934-0.07250.20470.04430.09120.2650.01180.276671.876635.106417.9072
181.7028-1.0528-0.39663.3708-0.40911.3498-0.12010.49510.0339-0.3242-0.5010.2777-0.4554-0.80780.12740.51670.22230.11370.5797-0.10.04861.473737.289416.5919
196.3438-1.06053.40190.38840.38376.1442-0.0928-0.8418-0.59520.58350.13470.28841.5836-0.4177-0.08171.03460.01680.02320.3579-0.00440.049257.94230.206323.8585
202.64031.47251.09895.00571.72064.0879-0.21810.0194-0.26120.1056-0.37420.1118-0.1310.07860.2710.3924-0.34250.1670.5199-0.02170.369755.976118.179120.7754
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY1chain 'B' and (resid 1 through 14 )
2ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY2chain 'B' and (resid 15 through 42 )
3ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY3chain 'B' and (resid 43 through 50 )
4ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY4chain 'B' and (resid 51 through 68 )
5ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY5chain 'B' and (resid 69 through 88 )
6ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY6chain 'B' and (resid 89 through 99 )
7ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY7chain 'B' and (resid 100 through 119 )
8ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY8chain 'B' and (resid 120 through 129 )
9ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY9chain 'A' and (resid 1 through 14 )
10ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY10chain 'A' and (resid 15 through 36 )
11ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY11chain 'A' and (resid 37 through 50 )
12ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY12chain 'A' and (resid 51 through 58 )
13ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY13chain 'A' and (resid 59 through 68 )
14ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY14chain 'A' and (resid 69 through 78 )
15ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY15chain 'A' and (resid 79 through 88 )
16ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY16chain 'A' and (resid 89 through 99 )
17ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY17chain 'A' and (resid 100 through 108 )
18ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY18chain 'A' and (resid 109 through 114 )
19ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY19chain 'A' and (resid 115 through 122 )
20ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY20chain 'A' and (resid 123 through 129 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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