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万見
- PDB-5obn: NMR solution structure of U11/U12 65K protein's C-terminal RRM do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5obn
タイトルNMR solution structure of U11/U12 65K protein's C-terminal RRM domain (381-516)
要素RNA-binding protein 40
キーワードSPLICING / Minor spliceosome / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


U12 snRNA binding / U12-type spliceosomal complex / mRNA Splicing - Minor Pathway / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing / mRNA splicing, via spliceosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
RBM40, RNA recognition motif 1 / RNA-binding region-containing protein RBM41/RNPC3 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding region-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Norppa, A.J. / Kauppala, T.M. / Heikkinen, H.A. / Verma, B. / Iwai, H. / Frilander, M.J.
資金援助 フィンランド, 7件
組織認可番号国
Academy of Finland277335 フィンランド
Academy of Finland140087 フィンランド
Academy of Finland278798 フィンランド
Biocenter Finland フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
Biocentrum Helsinki フィンランド
Integrative Life Science doctoral program フィンランド
引用ジャーナル: RNA / 年: 2018
タイトル: Mutations in the U11/U12-65K protein associated with isolated growth hormone deficiency lead to structural destabilization and impaired binding of U12 snRNA.
著者: Norppa, A.J. / Kauppala, T.M. / Heikkinen, H.A. / Verma, B. / Iwai, H. / Frilander, M.J.
履歴
登録2017年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7961
ポリマ－15,7961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9090 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 40 / RNA-binding motif protein 40 / RNA-binding region-containing protein 3 / U11/U12 small nuclear ...RNA-binding motif protein 40 / RNA-binding region-containing protein 3 / U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 65 kDa protein / U11/U12-65K


分子量: 15796.292 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNPC3, KIAA1839, RBM40, RNP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96LT9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic22D 1H-13C HSQC
231isotropic13D HNCA
241isotropic13D HN(CA)CB
251isotropic13D HN(COCA)CB
161isotropic1HNCO
271isotropic1HN(CA)CO
291isotropic1CON
2101isotropic1CACO
1111isotropic1(H)CC(CO)NH
1121isotropic1H(CCO)NH
1131isotropic1HBHA(CO)NH
1141isotropic2(H)CCH-COSY
1161isotropic1CBCGCDHD
1171isotropic1CBCGCDCEHE
1181isotropic23D 1H-15N NOESY
1151isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
1191isotropic23D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] U11/U12 65K C-terminal RRM, 95% H2O/5% D2O
Label: 15N13C / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 0.2 mM / 構成要素: U11/U12 65K C-terminal RRM / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
120.0 mMconditions_16.0 1 atm303.3 K
220.0 mMconditions_26.0 1 atm298.3 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8502

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解析

ソフトウェア名称: AMBER / バージョン: 14 / 分類: 精密化
NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber14Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CcpNmr Analysis2.4.1CCPNchemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TALOSNCornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
PSVS1.5Bhattacharya and Montelioneデータ解析
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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