[日本語] English
万見
- PDB-5o99: Unconventional SH3 domain from the postsynaptic density scaffold ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o99
タイトルUnconventional SH3 domain from the postsynaptic density scaffold protein Shank3
要素SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / postsynaptic density / scaffolding protein / SH3 domain / non-canonical binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / positive regulation of synapse structural plasticity / vocal learning ...response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / positive regulation of synapse structural plasticity / vocal learning / Neurexins and neuroligins / negative regulation of actin filament bundle assembly / structural constituent of postsynaptic density / regulation of grooming behavior / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / NMDA glutamate receptor clustering / vocalization behavior / negative regulation of cell volume / regulation of behavioral fear response / neuron spine / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / AMPA glutamate receptor clustering / regulation of dendritic spine morphogenesis / dendritic spine morphogenesis / locomotion / brain morphogenesis / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of postsynapse organization / neural precursor cell proliferation / long-term synaptic depression / exploration behavior / ciliary membrane / positive regulation of dendritic spine development / regulation of long-term synaptic depression / social behavior / adult behavior / associative learning / locomotory exploration behavior / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / synapse assembly / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / memory / long-term synaptic potentiation / MAPK cascade / actin binding / scaffold protein binding / gene expression / dendritic spine / learning or memory / neuron projection / postsynaptic density / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SH3 Domains / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily ...: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SH3 Domains / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 0.871 Å
データ登録者Ponna, S.K. / Myllykoski, M. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
Emil Aaltonen Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017
タイトル: Structure of an unconventional SH3 domain from the postsynaptic density protein Shank3 at ultrahigh resolution.
著者: Ponna, S.K. / Myllykoski, M. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
履歴
登録2017年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0923
ポリマ－12,8832
非ポリマー2091
水4,089227
1
B: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4411
ポリマ－6,4411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6512
ポリマ－6,4411
非ポリマー2091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.740, 52.910, 31.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank3 / Proline-rich synapse-associated protein 2 / ProSAP2 / SPANK-2


分子量: 6441.268 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 470-528 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Shank3, Prosap2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JLU4
#2: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M bis-tris (pH 6.5), 32.5% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.87→50 Å / Num. obs: 64681 / % possible obs: 81 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 9.2 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 0.87→0.89 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.395 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 698 / CC1/2: 0.757 / % possible all: 11.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12rc1_2801: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 0.871→29.74 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.27 / 位相誤差: 17.5 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1173 1421 2.2 %
Rwork0.0971 --
obs0.112 64681 80.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.871→29.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数900 0 14 227 1141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019988
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4721339
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.236370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.117131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009176
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.875-0.91010.339380.40351862X-RAY DIFFRACTION21
0.9101-0.95150.2597960.24414661X-RAY DIFFRACTION53
0.9515-1.00170.15491510.15957401X-RAY DIFFRACTION85
1.0017-1.06440.13371600.12547880X-RAY DIFFRACTION89
1.0644-1.14660.12531620.1127912X-RAY DIFFRACTION91
1.1466-1.2620.12741680.11438216X-RAY DIFFRACTION94
1.262-1.44460.12991710.11548409X-RAY DIFFRACTION96
1.4446-1.820.12341730.10768460X-RAY DIFFRACTION96
1.82-27.18080.13071750.09268556X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る