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Yorodumi- PDB-5o4j: HcgC from Methanococcus maripaludis cocrystallized with SAH and p... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5o4j | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | HcgC from Methanococcus maripaludis cocrystallized with SAH and pyridinol | ||||||
Components | HcgC | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / methyltransferases / biosynthesis / protein structures / enzyme catalysis / mutagenesis / [Fe]-hydrogenase / pyridinol / Hmd | ||||||
| Function / homology | FeGP cofactor biosynthesis protein, methyltransferase HcgC / FeGP cofactor biosynthesis protein, methyltransferase HcgC / 6-carboxy methyl-4-hydroxy-2-pyridinol / : / Chem-PJL / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Uncharacterized protein Function and homology information | ||||||
| Biological species | Methanococcus maripaludis S2 (archaea) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Wagner, T. / Bai, L. / Xu, T. / Hu, X. / Ermler, U. / Shima, S. | ||||||
Citation | Journal: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / Year: 2017Title: A Water-Bridged H-Bonding Network Contributes to the Catalysis of the SAM-Dependent C-Methyltransferase HcgC. Authors: Bai, L. / Wagner, T. / Xu, T. / Hu, X. / Ermler, U. / Shima, S. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5o4j.cif.gz | 449.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5o4j.ent.gz | 371.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5o4j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5o4j_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5o4j_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
| Data in XML | 5o4j_validation.xml.gz | 48.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 5o4j_validation.cif.gz | 69 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o4/5o4j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o4/5o4j | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5o4hC ![]() 5o4mC ![]() 5o4nC ![]() 5d4vS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
| #1: Protein | Mass: 30942.623 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: / / Source: (gene. exp.) Methanococcus maripaludis S2 (archaea) / Tissue: / / Cell: / / Cell line: / / Gene: MMP1498 / Organ: / / Details (production host): / / Cell (production host): / / Organ (production host): / / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 7 types, 855 molecules 












| #2: Chemical | ChemComp-SAH / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-PJL / ( | #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.94 % / Description: Thick transparent hexagonal brick |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 281 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: The drop consists of 1 ul of enzyme solution containing 5 mg/ml HcgC, 2 mM pyridinol and 2 mM SAH mixed with 1 ul of the reservoir solution : 40% v/v PEG 400, 100 mM Tris/HCl pH 8.5 and 200 mM LiSO4 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.99999 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Sep 11, 2016 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.99999 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.7→48.41 Å / Num. obs: 119006 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 9.5 |
| Reflection shell | Resolution: 1.7→1.79 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.562 / Num. unique obs: 17367 / CC1/2: 0.589 / Rpim(I) all: 0.334 / % possible all: 99.9 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5D4V Resolution: 1.7→45.702 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 18.73
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 36.9 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→45.702 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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Methanococcus maripaludis S2 (archaea)
X-RAY DIFFRACTION
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