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万見
- PDB-5o16: Crystal structure of bifunctional dehydratase-cyclase domain in a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o16
タイトルCrystal structure of bifunctional dehydratase-cyclase domain in ambruticin biosynthesis
要素AmbC
キーワードLYASE / biocatalysis / cyclases / dehydratases / heterocycles / polyketides / double hotdog fold
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase dehydratase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / PKS_PP_betabranch / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. ...Polyketide synthase dehydratase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / PKS_PP_betabranch / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, C-terminal extension / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sorangium cellulosum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.745 Å
データ登録者Sung, K.H. / Berkhan, G. / Hollmann, T. / Wagner, L. / Hahn, F. / Blankenfeldt, W.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationHA 5841/2-1 ドイツ
European Union293430
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2018
タイトル: Insights into the Dual Activity of a Bifunctional Dehydratase-Cyclase Domain.
著者: Sung, K.H. / Berkhan, G. / Hollmann, T. / Wagner, L. / Blankenfeldt, W. / Hahn, F.
履歴
登録2017年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AmbC
B: AmbC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3703
ポリマ－64,2742
非ポリマー961
水1629
1
A: AmbC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2332
ポリマ－32,1371
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: AmbC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1371
ポリマ－32,1371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.548, 114.548, 132.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 AmbC


分子量: 32137.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sorangium cellulosum (バクテリア)
遺伝子: ambC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: A1YBQ4
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES, PEG 400, ammonium sulfate, glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.976256 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976256 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.745→114.548 Å / Num. obs: 23640 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.5 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.745→2.754 Å / 冗長度: 27.1 % / Rmerge(I) obs: 2.116 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 223 / CC1/2: 0.647 / Rpim(I) all: 0.412 / Rrim(I) all: 2.157 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
REFMAC精密化
autoPROCデータ削減
BALBES位相決定
autoPROCデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ln9

4ln9


解像度: 2.745→41.087 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2383 1128 4.78 %
Rwork0.1856 --
obs0.1881 23574 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.745→41.087 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4038 0 5 9 4052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1975679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.252407
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071656
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007743
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.745-2.86990.38511200.31312759X-RAY DIFFRACTION100
2.8699-3.02120.31741390.25962741X-RAY DIFFRACTION100
3.0212-3.21040.30431490.23352749X-RAY DIFFRACTION100
3.2104-3.45820.27581370.21442765X-RAY DIFFRACTION100
3.4582-3.8060.2611570.18812783X-RAY DIFFRACTION100
3.806-4.35620.21671470.16622799X-RAY DIFFRACTION100
4.3562-5.48630.19261280.15182863X-RAY DIFFRACTION100
5.4863-41.09160.21641510.17652987X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.84130.0322-1.12086.2904-2.1399.06340.3199-0.2752-0.57850.2004-0.07660.35940.4185-0.3594-0.16260.4346-0.0535-0.06230.34570.03860.3326-5.611739.9135-24.6281
21.1703-1.71791.57277.5477-3.74489.34120.09740.37890.0486-0.4865-0.02570.01830.7150.7637-0.00480.44430.07910.00240.54640.02420.4161.350944.7773-50.6331
37.290.3502-1.59758.0725-1.24469.06480.20460.14460.07520.05340.07350.17040.33380.1857-0.2120.39640.0441-0.04640.4190.04090.2982-2.15845.8799-42.6834
47.47791.5685-1.52437.0727-3.17968.0440.1573-0.04550.0077-0.1499-0.03590.09980.0265-0.0056-0.10250.5511-0.13590.05540.71020.12280.5261-19.949433.3165-3.6142
52.8353-0.4956-0.7933.6146-2.86045.34240.1243-0.8974-0.42690.5178-0.1615-0.03210.21990.3837-0.09670.9066-0.5441-0.11991.36770.28880.8455-25.549319.653316.1338
65.45152.239-4.40969.7459-2.69663.98740.69640.90190.71621.019-0.30971.6473-0.9559-0.5121-0.38850.9322-0.37650.03471.33690.13230.4856-29.223829.288314.4697
76.5092-0.5052-3.53239.9839-0.90936.44820.2951-0.9346-0.06421.276-0.0029-1.0807-0.37730.5952-0.22950.7086-0.3331-0.09061.2840.34720.6321-18.056926.856616.65
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 12 through 137 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 138 through 195 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 196 through 296 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 11 through 137 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 138 through 210 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 211 through 243 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 244 through 293 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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