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万見
- PDB-5nw4: Human cytoplasmic dynein-1 bound to dynactin and an N-terminal co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nw4
タイトルHuman cytoplasmic dynein-1 bound to dynactin and an N-terminal construct of BICD2
要素
  • (Dynactin) x 4
  • (dynactin shoulder ...) x 4
  • (dynein N-terminal dimerization ...) x 2
  • (dynein heavy ...) x 2
  • (dynein intermediate ...) x 2
  • (dynein light intermediate ...) x 2
  • Arp1
  • Arp11
  • BICD2N
  • Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
  • Dynactin 6
  • Dynactin subunit 5
  • F-actin capping protein beta subunit variant II
  • Robl
  • beta-actin
  • dynactin p150
  • dynactin pointed end p62
  • p150
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein / dynactin / BICD
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde axonal transport of mitochondrion / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly ...retrograde axonal transport of mitochondrion / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / actin cortical patch / dense body / dynein complex / Neutrophil degranulation / coronary vasculature development / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / barbed-end actin filament capping / regulation of lamellipodium assembly / aorta development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / ventricular septum development / COPI-mediated anterograde transport / dynein complex binding / COPI-mediated anterograde transport / axon cytoplasm / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / mitotic spindle organization / cell morphogenesis / kinetochore / actin filament binding / cell cortex / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / cytoskeleton / focal adhesion / centrosome / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. ...Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin / Dynactin subunit 2 / Dynactin / Actin, cytoplasmic 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 2 / Dynactin subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å
データ登録者Zhang, K. / Foster, H.E. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT100387 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated.
著者: Kai Zhang / Helen E Foster / Arnaud Rondelet / Samuel E Lacey / Nadia Bahi-Buisson / Alexander W Bird / Andrew P Carter /
要旨: Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves ...Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves poorly on its own or how it is activated by dynactin. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the complete 1.4-megadalton human dynein-1 complex in an inhibited state known as the phi-particle. We reveal the 3D structure of the cargo binding dynein tail and show how self-dimerization of the motor domains locks them in a conformation with low microtubule affinity. Disrupting motor dimerization with structure-based mutagenesis drives dynein-1 into an open form with higher affinity for both microtubules and dynactin. We find the open form is also inhibited for movement and that dynactin relieves this by reorienting the motor domains to interact correctly with microtubules. Our model explains how dynactin binding to the dynein-1 tail directly stimulates its motor activity.
履歴
登録2017年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_database_related / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _pdbx_database_related.content_type / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3706
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: dynein heavy chain
D: dynein intermediate chain
C: dynein intermediate chain
A: dynein heavy chain
1: dynein N-terminal dimerization domain
2: dynein N-terminal dimerization domain
R: Robl
S: Robl
E: dynein light intermediate chain
F: dynein light intermediate chain
G: Arp1
H: Arp1
O: Arp1
P: Arp1
Q: Arp1
T: Arp1
U: Arp1
V: beta-actin
W: Arp1
X: Arp11
Y: Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
Z: F-actin capping protein beta subunit variant II
a: dynactin shoulder complex
b: dynactin shoulder complex
c: dynactin shoulder complex
d: dynactin shoulder complex
e: dynactin shoulder complex
f: dynactin shoulder complex
g: Dynactin 6
h: Dynactin subunit 5
i: dynactin pointed end p62
j: p150
k: Dynactin
l: Dynactin
m: Dynactin
n: Dynactin
o: dynactin p150
5: BICD2N
6: BICD2N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,095,05539
ポリマ－1,095,05539
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Dynein heavy ... , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 dynein heavy chain


分子量: 75675.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#4: タンパク質 dynein heavy chain


分子量: 78484.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

-
Dynein intermediate ... , 2種, 2分子 DC

#2: タンパク質 dynein intermediate chain


分子量: 29038.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#3: タンパク質 dynein intermediate chain


分子量: 29804.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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Dynein N-terminal dimerization ... , 2種, 2分子 12

#5: タンパク質 dynein N-terminal dimerization domain


分子量: 10656.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#6: タンパク質 dynein N-terminal dimerization domain


分子量: 10571.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

-
タンパク質 , 13種, 22分子 RSGHOPQTUWVXYZghijlo56

#7: タンパク質 Robl


分子量: 10230.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#10: タンパク質
Arp1


分子量: 42684.711 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#11: タンパク質 beta-actin


分子量: 43987.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LVD5, UniProt: A0A151MAL5*PLUS
#12: タンパク質 Arp11


分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#13: タンパク質 Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1 / F-actin capping protein alpha 1 subunit / F-actin capping protein subunit alpha 1


分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5
#14: タンパク質 F-actin capping protein beta subunit variant II / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit beta isoform 2


分子量: 33060.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D2JYW4
#19: タンパク質 Dynactin 6


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1
#20: タンパク質 Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit p25


分子量: 24538.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q9BTE1*PLUS
#21: タンパク質 dynactin pointed end p62


分子量: 20698.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#22: タンパク質 p150


分子量: 4443.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#24: タンパク質 Dynactin / Dynactin subunit 2


分子量: 7931.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A0J9X293
#27: タンパク質 dynactin p150


分子量: 4528.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#28: タンパク質 BICD2N


分子量: 23421.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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Dynein light intermediate ... , 2種, 2分子 EF

#8: タンパク質 dynein light intermediate chain


分子量: 25123.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#9: タンパク質 dynein light intermediate chain


分子量: 25379.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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Dynactin shoulder ... , 4種, 6分子 abcdef

#15: タンパク質 dynactin shoulder complex


分子量: 48613.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#16: タンパク質 dynactin shoulder complex


分子量: 51251.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#17: タンパク質 dynactin shoulder complex


分子量: 11081.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#18: タンパク質 dynactin shoulder complex


分子量: 14826.253 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 kmn

#23: タンパク質・ペプチド Dynactin / Dynactin subunit 2


分子量: 5400.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A0J9X292
#25: タンパク質・ペプチド Dynactin


分子量: 3019.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A0J9X299
#26: タンパク質・ペプチド Dynactin / Dynactin subunit 2


分子量: 2237.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A0J9X293*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human cytoplasmic dynein-1 bound to dynactin and an N-terminal construct of BICD2COMPLEX#1-#290MULTIPLE SOURCES
2dynein-1COMPLEX#1-#91RECOMBINANT
3dynactinCOMPLEX#10-#271NATURAL
4BICD2COMPLEX#281RECOMBINANT
分子量値: 2.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Sus scrofa (ブタ)9823
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
24Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.53粒子像選択
4Gctf1.06CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択詳細: Particles were selected from phase-flipped micrographs
3次元再構成解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78671 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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