+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5nvs | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Human cytoplasmic dynein-1 tail in the twisted N-terminus state | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | MOTOR PROTEIN / dynein / tail complex | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å | |||||||||
![]() | Zhang, K. / Foster, H.E. / Carter, A.P. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated. 著者: Kai Zhang / Helen E Foster / Arnaud Rondelet / Samuel E Lacey / Nadia Bahi-Buisson / Alexander W Bird / Andrew P Carter / ![]() ![]() ![]() 要旨: Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves ...Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves poorly on its own or how it is activated by dynactin. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the complete 1.4-megadalton human dynein-1 complex in an inhibited state known as the phi-particle. We reveal the 3D structure of the cargo binding dynein tail and show how self-dimerization of the motor domains locks them in a conformation with low microtubule affinity. Disrupting motor dimerization with structure-based mutagenesis drives dynein-1 into an open form with higher affinity for both microtubules and dynactin. We find the open form is also inhibited for movement and that dynactin relieves this by reorienting the motor domains to interact correctly with microtubules. Our model explains how dynactin binding to the dynein-1 tail directly stimulates its motor activity. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 445.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 353 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 216.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 224.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 1.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3703MC ![]() 3698C ![]() 3704C ![]() 3705C ![]() 3706C ![]() 3707C ![]() 5nugC ![]() 5nvuC ![]() 5nw4C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-Dynein heavy ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 79335.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#3: タンパク質 | 分子量: 76016.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-タンパク質 , 5種, 8分子 DCIJKLRS
#2: タンパク質 | 分子量: 29804.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 7251.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #9: タンパク質 | | 分子量: 8783.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #10: タンパク質 | | 分子量: 8868.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #13: タンパク質 | 分子量: 10230.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
---|
-Dynein light intermediate ... , 2種, 2分子 FE
#4: タンパク質 | 分子量: 25379.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#5: タンパク質 | 分子量: 25123.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-N-terminal dimerization ... , 2種, 2分子 21
#6: タンパク質 | 分子量: 10656.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#7: タンパク質 | 分子量: 10571.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-Intermediate ... , 2種, 2分子 MN
#11: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2315.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Human cytoplasmic dynein-1 tail in the twisted N-terminus state タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 1.4 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 0.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1.6 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 詳細: Particles were selected on the phase-flipped micrographs by Gautomatch. | ||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 187830 / 対称性のタイプ: POINT |