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万見
- PDB-5nv8: Structural basis for EarP-mediated arginine glycosylation of tran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nv8
タイトルStructural basis for EarP-mediated arginine glycosylation of translation elongation factor EF-P
要素EF-P arginine 32 rhamnosyl-transferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ)
機能・相同性protein-arginine rhamnosyltransferase activity / Protein-arginine rhamnosyltransferase EarP / Elongation-Factor P (EF-P) rhamnosyltransferase EarP / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / 2'-DEOXY-THYMIDINE-BETA-L-RHAMNOSE / Protein-arginine rhamnosyltransferase
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas putida KT2440 (シュードモナス・プチダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.294 Å
データ登録者Macosek, J. / Krafczyk, R. / Jagtap, P.K.A. / Lassaka, J. / Hennig, J.
引用ジャーナル: MBio / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for EarP-Mediated Arginine Glycosylation of Translation Elongation Factor EF-P.
著者: Krafczyk, R. / Macosek, J. / Jagtap, P.K.A. / Gast, D. / Wunder, S. / Mitra, P. / Jha, A.K. / Rohr, J. / Hoffmann-Roder, A. / Jung, K. / Hennig, J. / Lassak, J.
履歴
登録2017年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年10月18日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32024年5月8日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EF-P arginine 32 rhamnosyl-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2272
ポリマ－43,6781
非ポリマー5481
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area15260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.680, 131.680, 46.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 EF-P arginine 32 rhamnosyl-transferase


分子量: 43678.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas putida KT2440 (シュードモナス・プチダ)
株: ATCC 47054 / DSM 6125 / NCIMB 11950 / KT2440 / 遺伝子: earP, PP_1857 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q88LS1
#2: 化合物 ChemComp-TRH / 2'-DEOXY-THYMIDINE-BETA-L-RHAMNOSE / dTDP-L-ラムノ-ス


分子量: 548.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N2O15P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M bis-tris and 27% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.298→46.542 Å / Num. obs: 17539 / % possible obs: 97.13 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 0.976 / Net I/σ(I): 7.73
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.87 / Num. unique obs: 1760 / CC1/2: 0.68 / Rrim(I) all: 0.929 / % possible all: 98.49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.294→46.556 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 38.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3394 877 5 %
Rwork0.2893 --
obs0.292 17538 97.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.294→46.556 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2303 0 35 210 2548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032394
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6643262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.2061886
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041362
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005417
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2942-2.43790.37771490.34472834X-RAY DIFFRACTION99
2.4379-2.62620.38821440.33122750X-RAY DIFFRACTION98
2.6262-2.89040.36821480.30282799X-RAY DIFFRACTION98
2.8904-3.30860.33021480.29182809X-RAY DIFFRACTION98
3.3086-4.1680.35311440.26242751X-RAY DIFFRACTION97
4.168-46.56550.30081440.27732718X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35641.0370.30192.83650.89172.8115-0.04240.9064-0.8315-0.8421-0.91320.6270.1459-0.5503-0.80840.48890.0674-0.09470.4132-0.49050.428762.314826.958410.181
20.611-0.24880.67273.13911.17631.78710.45070.5497-0.7167-0.3494-0.1803-0.12280.22980.0704-0.11270.33990.0936-0.08550.331-0.09920.518865.868520.1037.4661
34.0326-2.632-1.1012.71930.31390.577-0.01380.281-0.3042-0.0203-0.16660.43180.1742-0.08830.09340.2782-0.015-0.03320.2236-0.04960.380149.315140.499421.3155
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 30 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 31 through 128 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 132 through 377 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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