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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 2huz | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of GNPNAT1 | ||||||
Components | Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase | ||||||
Keywords | Structural Genomics / transferase / acetyltransferase / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationglucosamine-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase activity / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / cellular response to leukemia inhibitory factor / late endosome / endosome membrane / Golgi membrane / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.67 Å | ||||||
Authors | Min, J. / Wu, H. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: To be PublishedTitle: Crystal structure of glucosamine-phosphate N-acetyltransferase 1 Authors: Wu, H. / Min, J. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 2huz.cif.gz | 84.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb2huz.ent.gz | 67 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 2huz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 2huz_validation.pdf.gz | 432.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 2huz_full_validation.pdf.gz | 439.3 KB | Display | |
| Data in XML | 2huz_validation.xml.gz | 15.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 2huz_validation.cif.gz | 20.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hu/2huz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hu/2huz | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 20776.117 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GNPNAT1, GNA1 / Production host: ![]() References: UniProt: Q96EK6, glucosamine-phosphate N-acetyltransferase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.65 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 25% PEG4K, 0.2M NH4SO4, 0.1M Na Acetate pH4.6, 0.1M Yttrium Chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K |
-Data collection
| Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.54 Å |
|---|---|
| Detector | Type: RIGAKU / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jul 23, 2006 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.67→70.71 Å / Num. obs: 10107 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
| Reflection shell | Resolution: 2.67→2.8 Å / % possible all: 94.7 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.67→70.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 35.443 / SU ML: 0.35 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.44 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 29.419 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.67→70.71 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.67→2.742 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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