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- PDB-5nu5: Crystal structure of the human bromodomain of EP300 bound to the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nu5
タイトルCrystal structure of the human bromodomain of EP300 bound to the inhibitor XDM-CBP
要素Histone acetyltransferase p300
キーワードTRANSFERASE / bromodomain / protein-inhibitor complex / epigenetics / EP300
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / thigmotaxis ...behavioral defense response / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / thigmotaxis / histone H2B acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / peptidyl-lysine acetylation / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / histone H4 acetyltransferase activity / internal peptidyl-lysine acetylation / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / TGFBR3 expression / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / Polo-like kinase mediated events / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / positive regulation by host of viral transcription / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / face morphogenesis / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / regulation of glycolytic process / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / FOXO-mediated transcription of cell death genes / Regulation of NFE2L2 gene expression / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / platelet formation / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / megakaryocyte development / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / macrophage derived foam cell differentiation / regulation of tubulin deacetylation / nuclear androgen receptor binding / STAT family protein binding / protein acetylation / acyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / fat cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of paraxial mesoderm / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / PI5P Regulates TP53 Acetylation / acetyltransferase activity / Zygotic genome activation (ZGA) / RUNX3 regulates p14-ARF / NF-kappaB binding / histone acetyltransferase complex / Attenuation phase / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / somitogenesis / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of gluconeogenesis / cellular response to nutrient levels / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / pre-mRNA intronic binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / histone acetyltransferase activity / regulation of cellular response to heat / histone acetyltransferase / skeletal muscle tissue development / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / RORA activates gene expression / positive regulation of TORC1 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / B cell differentiation / negative regulation of autophagy / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of signal transduction by p53 class mediator
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-99E / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Huegle, M. / Wohlwend, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationWO 2012/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: Beyond the BET Family: Targeting CBP/p300 with 4-Acyl Pyrroles.
著者: Hugle, M. / Lucas, X. / Ostrovskyi, D. / Regenass, P. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Hau, M. / Jung, M. / Breit, B. / Gunther, S. / Wohlwend, D.
履歴
登録2017年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300
B: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6979
ポリマ－27,6542
非ポリマー1,0437
水6,215345
1
A: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4416
ポリマ－13,8271
非ポリマー6155
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2553
ポリマ－13,8271
非ポリマー4282
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.920, 82.433, 42.608
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300


分子量: 13826.797 Da / 分子数: 2 / 断片: bromodomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-99E / ~{N}-[[2,8-bis(oxidanyl)naphthalen-1-yl]methyl]-4-ethanoyl-3-ethyl-5-methyl-1~{H}-pyrrole-2-carboxamide


分子量: 366.410 Da / 分子数: 2 / 断片: XDM4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N2O4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.37 % / Mosaicity: 0.17 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5 / 詳細: KSCN, NaBr, PEG 6000, PEG 8000, PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月8日
放射モノクロメーター: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→41.22 Å / Num. obs: 31598 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 108101 / Scaling rejects: 30
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.6-1.633.50.4190.80.2630.49697.9
8.76-41.223.40.0260.9980.0180.03194.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.58 Å41.22 Å
Translation2.58 Å41.22 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NYX

4nyx


解像度: 1.6→41.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 3.036 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.0923 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.087
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1854 1483 4.7 %RANDOM
Rwork0.1624 ---
obs0.1634 30091 97.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 55.45 Å2 / Biso mean: 20.09 Å2 / Biso min: 10.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20.1 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→41.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1943 0 74 362 2379
Biso mean--23.02 31.52 -
残基数----232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.022148
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3532.0122926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90434657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8835248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.32924.327104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.80215375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2561514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02490
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 109 -
Rwork0.242 2231 -
all-2340 -
obs--98.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5968-0.11120.00197.52221.1691.60850.01830.01740.2596-0.239-0.0009-0.1063-0.2196-0.0421-0.01740.0382-0.01150.01780.043-0.02510.062250.994327.835713.8116
29.9761-3.07190.48194.4823-0.89023.99510.04110.194-0.1689-0.28560.0231-0.28680.21570.1782-0.06420.0408-0.0020.02030.016-0.01740.039547.35428.8149.9591
33.97622.71261.08964.33761.72964.6961-0.0296-0.0992-0.0256-0.10550.10250.41170.2587-0.3099-0.07290.0291-0.0282-0.03340.04750.04950.088730.89549.381112.6065
41.472-0.13910.43111.8175-1.08121.6101-0.03990.03780.1586-0.36050.0182-0.04290.0778-0.06810.02170.0152-0.0078-0.00260.0204-0.00460.024542.634924.00439.8905
51.62961.6627-0.0258.6207-0.92591.43760.011-0.21760.15710.33220.028-0.0211-0.10220.0373-0.0390.01770.0071-0.00460.0414-0.03060.022643.553623.185720.2009
63.5365-0.9249-0.70563.19550.39042.4984-0.1009-0.2426-0.19670.10970.14070.05620.2859-0.1016-0.03980.0341-0.0081-0.00310.0290.01890.013640.67844.227920.2636
77.9642-0.33620.19183.78623.65843.5697-0.0182-0.0021-0.2940.20670.0821-0.05490.20410.082-0.06380.05380.01460.0160.05740.00170.083851.480910.301319.4303
83.40623.6254-0.107112.30260.54383.287-0.0495-0.25470.13040.24710.0267-0.3138-0.15790.08830.02280.03570.0007-0.01830.0886-0.03970.062754.406523.570522.3827
95.56130.8729-3.15148.0553-1.81082.3907-0.1039-0.2235-0.4128-0.2718-0.0336-0.24680.3790.09420.13750.2162-0.0399-0.06130.0783-0.02470.116823.22879.159-2.8399
102.0163.8715-0.1747.5024-0.24661.7324-0.42790.2158-0.0018-0.8670.3552-0.0231-0.0318-0.02990.07270.1664-0.03490.01920.09470.01740.014322.052727.536-7.9467
112.73070.66721.57193.7150.1013.1048-0.20780.05920.0873-0.04020.216-0.4706-0.27840.2797-0.00820.0273-0.0229-0.0010.0442-0.03780.075333.958834.79133.8436
123.3582-0.05480.34085.05340.4912.37660.0382-0.0103-0.2579-0.19220.0722-0.24680.1140.114-0.11050.01490.00320.00320.0061-0.00560.033827.027218.58730.7721
132.7281-0.57840.42413.99630.38852.7823-0.1496-0.1760.2662-0.03260.08240.0892-0.2368-0.12740.06720.02520.0171-0.01760.0161-0.01580.031523.688637.82945.7923
144.68542.3511.011512.21843.14083.62680.0120.06250.0846-0.297-0.02040.5814-0.1427-0.56790.00840.04840.0099-0.01470.11870.02760.035116.701732.0646-1.5234
156.0354-0.78031.311812.3279-0.0926.6962-0.0671-0.1195-0.2114-0.25240.03610.35140.1178-0.13840.03090.0331-0.0224-0.00870.06630.00950.051913.654518.2763-2.2521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1046 - 1067
2X-RAY DIFFRACTION2A1068 - 1077
3X-RAY DIFFRACTION3A1078 - 1097
4X-RAY DIFFRACTION4A1098 - 1111
5X-RAY DIFFRACTION5A1112 - 1125
6X-RAY DIFFRACTION6A1126 - 1143
7X-RAY DIFFRACTION7A1144 - 1148
8X-RAY DIFFRACTION8A1149 - 1161
9X-RAY DIFFRACTION9B1046 - 1056
10X-RAY DIFFRACTION10B1057 - 1071
11X-RAY DIFFRACTION11B1072 - 1101
12X-RAY DIFFRACTION12B1102 - 1121
13X-RAY DIFFRACTION13B1122 - 1141
14X-RAY DIFFRACTION14B1142 - 1151
15X-RAY DIFFRACTION15B1152 - 1161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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