[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5lpk: Crystal structure of the bromodomain of human EP300 bound to the ... -
+
Open data
-
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5lpk | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the bromodomain of human EP300 bound to the inhibitor XDM1 | ||||||
Components | Histone acetyltransferase p300 | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / bromodomain / protein-inhibitor complex / epigenetics | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationbehavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / histone H3K122 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity ...behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / histone H3K122 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / thigmotaxis / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / Polo-like kinase mediated events / host-mediated activation of viral transcription / TGFBR3 expression / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / face morphogenesis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / acyltransferase activity / nuclear androgen receptor binding / protein acetylation / STAT family protein binding / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / fat cell differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Zygotic genome activation (ZGA) / PI5P Regulates TP53 Acetylation / histone acetyltransferase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of gluconeogenesis / NF-kappaB binding / pre-mRNA intronic binding / somitogenesis / Attenuation phase / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / histone acetyltransferase activity / cellular response to nutrient levels / skeletal muscle tissue development / histone acetyltransferase / regulation of cellular response to heat / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / : / positive regulation of TORC1 signaling / Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / lung development / negative regulation of autophagy / SUMOylation of transcription cofactors / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Huegle, M. / Wohlwend, D. | ||||||
| Funding support | Germany, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / Year: 2017Title: Beyond the BET Family: Targeting CBP/p300 with 4-Acyl Pyrroles. Authors: Hugle, M. / Lucas, X. / Ostrovskyi, D. / Regenass, P. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Hau, M. / Jung, M. / Breit, B. / Gunther, S. / Wohlwend, D. | ||||||
| History |
|
-
Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
Downloads & links
-
Download
| PDBx/mmCIF format | 5lpk.cif.gz | 364.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5lpk.ent.gz | 303.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5lpk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5lpk_validation.pdf.gz | 2.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5lpk_full_validation.pdf.gz | 2.5 MB | Display | |
| Data in XML | 5lpk_validation.xml.gz | 38.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 5lpk_validation.cif.gz | 53.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/5lpk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/5lpk | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5lpjC ![]() 5lplC ![]() 5lpmC ![]() 5nrwC ![]() 5nu3C ![]() 5nu5C ![]() 3i3jS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
-
Components
-Protein , 1 types, 7 molecules ABCDEFG
| #1: Protein | Mass: 14436.515 Da / Num. of mol.: 7 / Fragment: bromodomain, UNP residues 1040-1161 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EP300, P300 / Plasmid: pNIC28-Bsa4 / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 5 types, 515 molecules 








| #2: Chemical | ChemComp-XDM / ~{ #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-PG4 / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.59 % / Mosaicity: 0.71 ° |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: evaporation / pH: 6.5 / Details: PEG 3350, NaCl |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 23, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal Monochromator Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.78→41.52 Å / Num. obs: 104124 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-
Processing
| Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: apo-p300 (pdb 3I3J) Resolution: 2.1→41.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 8.891 / SU ML: 0.125 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.153 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 111.75 Å2 / Biso mean: 41.958 Å2 / Biso min: 19.23 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→41.52 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi



Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Germany, 1items
Citation
















PDBj































