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- PDB-5np5: Abl2 SH3 pTyr116/161 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5np5
タイトルAbl2 SH3 pTyr116/161
要素Abelson tyrosine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / signaling / tyrosine phosphorylation / SH3 domain / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion ...Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / Negative regulation of FLT3 / regulation of actin cytoskeleton organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / enzyme activator activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein modification process / positive regulation of neuron projection development / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to oxidative stress / protein tyrosine kinase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein kinase activity / cell adhesion / regulation of autophagy / enzyme binding / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Mero, B. / Radnai, L. / Gogl, G. / Leveles, I. / Buday, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the tyrosine phosphorylation-mediated inhibition of SH3 domain-ligand interactions.
著者: Mero, B. / Radnai, L. / Gogl, G. / Toke, O. / Leveles, I. / Koprivanacz, K. / Szeder, B. / Dulk, M. / Kudlik, G. / Vas, V. / Cserkaszky, A. / Sipeki, S. / Nyitray, L. / Vertessy, B.G. / Buday, L.
履歴
登録2017年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Abelson tyrosine-protein kinase 2
B: Abelson tyrosine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9493
ポリマ－13,8532
非ポリマー961
水1,69394
1
A: Abelson tyrosine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,0232
ポリマ－6,9261
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Abelson tyrosine-protein kinase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9261
ポリマ－6,9261
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)22.510, 45.910, 45.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Abelson tyrosine-protein kinase 2 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 2 / Abelson-related gene protein / Tyrosine-protein kinase ARG


分子量: 6926.440 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 domain, UNP Residues 110-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL2, ABLL, ARG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42684, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 1.8 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→32.413 Å / Num. obs: 18354 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.35 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 18.34
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.93 / CC1/2: 0.686 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1750精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ABO

1abo


解像度: 1.4→32.413 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1985 962 5.25 %
Rwork0.1719 --
obs0.1733 18336 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→32.413 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数935 0 5 94 1034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161016
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.611400
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.299359
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009183
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.47380.31391410.27812427X-RAY DIFFRACTION99
1.4738-1.56620.26461100.23812502X-RAY DIFFRACTION100
1.5662-1.68710.24351380.21532479X-RAY DIFFRACTION99
1.6871-1.85680.22311670.19342456X-RAY DIFFRACTION100
1.8568-2.12550.21261010.17262503X-RAY DIFFRACTION99
2.1255-2.67770.21161590.17472490X-RAY DIFFRACTION100
2.6777-32.42220.16261460.14462517X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2579-2.69360.35215.81531.15731.671-0.00210.27020.15930.0375-0.17090.0567-0.35610.18940.19430.1022-0.03140.00230.17660.03310.11431.670412.2227-12.8803
26.9823-1.8721-1.2495.21961.91343.402-0.00970.2291-0.49260.05320.1794-0.4370.1570.0686-0.02670.0722-0.0189-0.01510.1527-0.03680.201716.2456.6729-15.3674
32.35731.07790.95912.76511.92354.140.0013-0.02680.0271-0.1705-0.0543-0.0559-0.0552-0.09950.10860.09590.0005-0.01730.15860.00280.12466.34618.9782-18.5621
45.57782.71941.08493.18980.70822.454-0.1481-0.03720.0588-0.3152-0.0488-0.2134-0.16060.07770.03490.1134-0.0135-0.0150.15510.01830.132612.053211.4205-18.0888
52.39580.887-1.28967.81533.04942.5409-0.239-0.3173-0.19530.478-0.0590.02730.36960.01030.14530.1364-0.0144-0.00110.22060.02560.10524.19894.8896-10.6778
63.21350.84532.02966.6447-0.89711.57510.196-0.2706-0.486-0.20960.40750.4301-0.16260.1045-0.19130.2946-0.08490.01180.24830.01260.19781.63063.17474.9136
71.0512-0.10071.22431.3563-0.17491.4482-0.2024-0.02880.18740.76310.32190.1586-1.29260.05170.66990.5228-0.0733-0.00470.12580.01720.18981.11977.9794.633
83.56412.1441-1.06951.79780.33222.15790.0798-0.3895-0.0704-0.22280.0837-0.1761-0.99510.22740.0430.34630.010.04590.1453-0.05630.12316.31685.442213.3277
95.1027-2.91120.32993.3594-0.73620.2002-0.29280.17890.06060.6250.33410.3374-0.5665-0.4742-0.17570.30460.1450.11810.31710.0620.2361-2.19617.40428.7128
104.2434-1.8585-1.087.7796-4.58717.1018-0.06750.3988-0.0002-0.8537-0.25940.18870.31290.81270.44380.3062-0.10990.00190.49-0.0090.14088.45715.72831.9152
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 60 through 69 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 71 through 85 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 86 through 104 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 105 through 112 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 113 through 120 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 64 through 79 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 80 through 93 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 94 through 103 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 104 through 112 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 113 through 120 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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