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- PDB-3i9q: Crystal Structure of the triple mutant S19G-P20D-R21S of alpha sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i9q
タイトルCrystal Structure of the triple mutant S19G-P20D-R21S of alpha spectrin SH3 domain
要素Spectrin alpha chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SH3-like barrel / Actin capping / Actin-binding / Calmodulin-binding / Cytoskeleton / Phosphoprotein / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament capping / costamere / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 (SH3) domain profile. / EF-hand calcium-binding domain. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Gavira, J.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: The effect of a proline residue on the rate of growth and the space group of alpha-spectrin SH3-domain crystals.
著者: Camara-Artigas, A. / Andujar-Sanchez, M. / Ortiz-Salmeron, E. / Cuadri, C. / Casares, S.
履歴
登録2009年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7102
ポリマ－6,6141
非ポリマー961
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.231, 42.231, 93.655
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain / Spectrin / non-erythroid alpha chain / Fodrin alpha chain


分子量: 6613.523 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain (UNP residues 969 to 1025) / 変異: S19G, P20D, R21S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SPTAN1, SPTA2 / プラスミド: pET26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07751
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 M ammonium sulphate, 0.1 M MES pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. all: 15848 / Num. obs: 15182 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 22.168 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.089 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 6.82 / Num. unique all: 1552 / Χ2: 1.178 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SHG

1shg


解像度: 1.45→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 2.382 / SU ML: 0.042 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 756 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 15041 95.59 %-
all-15848 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 98.4 Å2 / Biso mean: 14.129 Å2 / Biso min: 4.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数465 0 5 58 528
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.022477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3711.978644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.143556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg48.47126.36422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2231592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.431151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.020.02344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0741.5282
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9172454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.323195
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8584.5190
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.487 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 66 -
Rwork0.357 1062 -
all-1128 -
obs--99.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
112.76283.637.86513.98123.14721.05830.2538-0.3169-0.24930.1834-0.0871-0.82790.27540.7536-0.16660.12940.01010.03580.0743-0.00860.1106-7.491-0.3910.035
25.18091.07970.822210.03730.19947.008-0.3243-0.4996-0.0045-0.0589-0.37561.3209-0.148-1.02840.69980.08980.0439-0.02410.2101-0.14680.2615-21.132-7.3297.741
31.4873-1.31740.463110.4181.24732.4253-0.0232-0.01680.09240.0685-0.15660.0029-0.0798-0.12440.17980.1133-0.0096-0.00480.0673-0.00910.0682-11.211-7.91810.014
413.76623.4915-2.46425.5548.861414.3933-0.18990.28370.3363-0.3754-0.58430.5912-0.5483-0.66570.77420.16420.03050.01450.1467-0.09860.1287-18.468-2.70717.808
53.41010.3132-1.36129.13163.19256.8589-0.0320.07260.0794-0.5282-0.026-0.4613-0.47040.21930.05790.17970.0242-0.00660.0745-0.00550.0879-10.659-6.2685.884
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 11
2X-RAY DIFFRACTION2A12 - 26
3X-RAY DIFFRACTION3A27 - 45
4X-RAY DIFFRACTION4A46 - 50
5X-RAY DIFFRACTION5A51 - 62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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