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- PDB-5np2: Abl1 SH3 pTyr89/134 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5np2
タイトルAbl1 SH3 pTyr89/134
要素Tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードTRANSFERASE / signaling / tyrosine phosphorylation / SH3 domain / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding ...positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / DNA conformation change / neuroepithelial cell differentiation / : / B cell proliferation involved in immune response / cerebellum morphogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of extracellular matrix organization / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / activated T cell proliferation / positive regulation of establishment of T cell polarity / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / syntaxin binding / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / myoblast proliferation / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of dendrite development / regulation of axon extension / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / negative regulation of cell-cell adhesion / Myogenesis / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of osteoblast proliferation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of microtubule polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / associative learning / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of BMP signaling pathway / actin monomer binding / canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / BMP signaling pathway / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mismatch repair / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of cell adhesion / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / four-way junction DNA binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of vasoconstriction / ephrin receptor binding / actin filament polymerization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of endothelial cell migration / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of mitotic cell cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / SH2 domain binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / thymus development / protein kinase C binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / post-embryonic development / integrin-mediated signaling pathway / establishment of localization in cell
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Mero, B. / Radnai, L. / Gogl, G. / Leveles, I. / Buday, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the tyrosine phosphorylation-mediated inhibition of SH3 domain-ligand interactions.
著者: Mero, B. / Radnai, L. / Gogl, G. / Toke, O. / Leveles, I. / Koprivanacz, K. / Szeder, B. / Dulk, M. / Kudlik, G. / Vas, V. / Cserkaszky, A. / Sipeki, S. / Nyitray, L. / Vertessy, B.G. / Buday, L.
履歴
登録2017年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ABL1
B: Tyrosine-protein kinase ABL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8192
ポリマ－13,8192
非ポリマー00
水1,31573
1
A: Tyrosine-protein kinase ABL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9091
ポリマ－6,9091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase ABL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9091
ポリマ－6,9091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.630, 83.180, 57.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-218-

HOH

21B-226-

HOH

31B-242-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ABL1 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto- ...Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto-oncogene c-Abl / p150


分子量: 6909.432 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL1, ABL, JTK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.8 M sodium citrate, 0.1 M sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→41.59 Å / Num. obs: 15844 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 22.97
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 6.75 % / Mean I/σ(I) obs: 2.61 / Num. unique obs: 1135 / CC1/2: 0.815 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1750精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ABO

1abo


解像度: 1.6→41.59 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2219 775 4.9 %
Rwork0.1891 --
obs0.1908 15825 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→41.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数939 0 0 73 1012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3091381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.203346
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055141
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007177
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6001-1.70030.2991280.2512454X-RAY DIFFRACTION100
1.7003-1.83160.2771030.23682488X-RAY DIFFRACTION100
1.8316-2.01590.29561140.20622507X-RAY DIFFRACTION100
2.0159-2.30760.23861260.20142509X-RAY DIFFRACTION100
2.3076-2.90720.22171480.21082504X-RAY DIFFRACTION100
2.9072-41.6040.20011560.1642588X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.98811.3933-2.554.2426-0.7547.9978-0.0386-0.0426-0.04960.3348-0.07-0.24480.15930.26140.11780.19070.04920.03090.21370.02240.254212.26538.961311.2513
23.322-0.94983.64433.2906-0.13925.14320.0382-0.0218-0.6314-0.1715-0.00871.05520.2680.2354-0.10070.3131-0.01860.01040.2569-0.00820.4271.474514.92429.8662
33.8822-0.99330.77368.9108-1.18554.9691-0.17540.1257-0.10910.1662-0.0296-0.1380.05230.12260.10870.15560.00980.02530.2895-0.03040.23548.679712.361610.9983
42.0023-3.5161-5.69043.39070.64854.2028-0.6432-1.0321-0.7260.5853-0.68520.5061-0.2309-1.78241.04091.2649-0.31940.01381.0307-0.07480.4525-12.741832.78552.3098
58.65981.1540.33085.8404-0.60223.7579-0.3563-0.0953-0.1585-0.21110.2126-0.4393-0.15340.20760.17690.28410.02830.01280.14650.00010.23746.044535.5260.6334
68.35530.1386-0.11553.2795-5.48219.2597-0.46410.0281.6260.0562-0.4085-0.7739-1.05550.71620.90180.48270.0359-0.03190.52980.23740.707911.381321.047-0.2791
72.2571-2.06820.43043.4649-2.63643.3910.2345-0.0897-0.0865-0.9534-0.0489-0.61410.27480.2808-0.06510.39370.01310.05340.27130.02180.31836.107731.8732-3.5622
80.7583-1.00911.5122.4518-2.45418.5371-0.04520.23160.0829-0.024-0.0017-0.0785-0.04030.41620.05770.1897-0.013-0.02180.2250.00520.1851.478727.04987.5748
96.09050.63165.83833.65810.90035.72060.34450.809-0.1404-0.1119-0.10230.01540.44820.7116-0.09450.23590.03730.00780.30660.01930.18222.524126.063-1.2632
102.9248-3.17971.31433.9361-1.4193.7390.18590.28680.87520.0691-0.4097-0.4325-0.30880.20460.11940.2942-0.0195-0.0310.27350.02750.29783.171136.05195.8685
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 63 through 88 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 89 through 98 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 99 through 119 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 60 through 64 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 65 through 73 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 74 through 78 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 79 through 86 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 87 through 103 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 104 through 112 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 113 through 120 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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