+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5np3 | ||||||
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Title | Abl2 SH3 | ||||||
Components | Abelson tyrosine-protein kinase 2 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / signaling / tyrosine phosphorylation / SH3 domain / kinase | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / positive regulation of phospholipase C activity ...positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / positive regulation of phospholipase C activity / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / Negative regulation of FLT3 / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of establishment of T cell polarity / phosphotyrosine residue binding / regulation of autophagy / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / protein modification process / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / actin filament binding / actin cytoskeleton / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein tyrosine kinase activity / regulation of apoptotic process / cell adhesion / protein kinase activity / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Mero, B. / Radnai, L. / Gogl, G. / Leveles, I. / Buday, L. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2019 Title: Structural insights into the tyrosine phosphorylation-mediated inhibition of SH3 domain-ligand interactions. Authors: Mero, B. / Radnai, L. / Gogl, G. / Toke, O. / Leveles, I. / Koprivanacz, K. / Szeder, B. / Dulk, M. / Kudlik, G. / Vas, V. / Cserkaszky, A. / Sipeki, S. / Nyitray, L. / Vertessy, B.G. / Buday, L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5np3.cif.gz | 141.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5np3.ent.gz | 115.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5np3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/np/5np3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/np/5np3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5np2C 5np5C 1aboS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 6766.482 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: SH3 domain, UNP Residues 110-166 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ABL2, ABLL, ARG / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P42684, non-specific protein-tyrosine kinase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.86 Å3/Da / Density % sol: 33.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 1.8 M di-sodium-DL-malate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 7, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→38.8 Å / Num. obs: 13363 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.1 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 15.46 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.05 Å / Redundancy: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 1.05 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique obs: 1002 / CC1/2: 0.53 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1ABO Resolution: 2→38.781 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / Phase error: 30.45
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→38.781 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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