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Yorodumi- PDB-5nc6: Crystal structure of the polysaccharide deacetylase Bc1974 from B... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5nc6 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the polysaccharide deacetylase Bc1974 from Bacillus cereus in complex with (E)-N-hydroxy-3-(naphthalen-1-yl)prop-2-enamide | ||||||
Components | (Peptidoglycan N-acetylglucosamine ...) x 2 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / CE4 fold / polysaccharide deacetylase / Bacillus cereus / PgdA / hydroxamate ligand | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpeptidoglycan-N-acetylglucosamine deacetylase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / carbohydrate metabolic process / metal ion binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Giastas, P. / Andreou, A. / Balomenou, S. / Bouriotis, V. / Eliopoulos, E.E. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2018Title: Structures of the Peptidoglycan N-Acetylglucosamine Deacetylase Bc1974 and Its Complexes with Zinc Metalloenzyme Inhibitors. Authors: Giastas, P. / Andreou, A. / Papakyriakou, A. / Koutsioulis, D. / Balomenou, S. / Tzartos, S.J. / Bouriotis, V. / Eliopoulos, E.E. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5nc6.cif.gz | 353.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5nc6.ent.gz | 290.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5nc6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nc/5nc6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nc/5nc6 | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5n1jC ![]() 5n1pC ![]() 5nc9C ![]() 5ncdC ![]() 5nekC ![]() 5nelC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Peptidoglycan N-acetylglucosamine ... , 2 types, 4 molecules ABCD
| #1: Protein | Mass: 23250.412 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues of the N-terminus were not detected / Source: (gene. exp.) ![]() Gene: AT268_30040, B4155_0776, TQ94_03800, TU58_19865, WR51_09920, WR52_09510 Production host: ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 30719.252 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: AT268_30040, B4155_0776, TQ94_03800, TU58_19865, WR51_09920, WR52_09510 Production host: ![]() |
-Non-polymers , 6 types, 98 molecules 










| #3: Chemical | | #4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-EDO / | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-PGE / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 58.95 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.6 / Details: 100 mM Na citrate, 10% ethanol, 30% PEG 4000 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Jun 14, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.8→47.35 Å / Num. obs: 52715 / % possible obs: 99.46 % / Redundancy: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 49.47 Å2 / Net I/σ(I): 1.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 4.2 % / Num. unique obs: 2630 / % possible all: 95.4 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8→47.346 Å / SU ML: 0.59 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.95 / Phase error: 33.85
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→47.346 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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