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- PDB-5nbn: Crystal structure of the Arp4-N-actin-Arp8-Ino80HSA module of INO80 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nbn
タイトルCrystal structure of the Arp4-N-actin-Arp8-Ino80HSA module of INO80
要素
  • Actin
  • Actin-like protein ARP8
  • Actin-related protein 4
  • Putative DNA helicase INO80
キーワードHYDROLASE / Chromatin remodeling / Nanobody / INO80 / SWR1 / NuA4
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / actin cortical patch / mitotic recombination / regulation of TOR signaling / Swr1 complex ...cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / actin cortical patch / mitotic recombination / regulation of TOR signaling / Swr1 complex / kinetochore assembly / Ino80 complex / telomere maintenance via recombination / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SWI/SNF complex / regulation of metabolic process / cellular response to stress / establishment of cell polarity / actin filament bundle / NuA4 histone acetyltransferase complex / protein secretion / chromosome, centromeric region / subtelomeric heterochromatin formation / actin filament / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endocytosis / double-strand break repair / actin cytoskeleton / chromatin organization / histone binding / transcription by RNA polymerase II / cytoskeleton / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / DNA repair / mRNA binding / DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #580 / DBINO domain / DNA helicase Ino80 / DNA-binding domain / DBINO domain profile. / : / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Nucleotidyltransferase; domain 5 - #580 / DBINO domain / DNA helicase Ino80 / DNA-binding domain / DBINO domain profile. / : / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN A / Chromatin-remodeling ATPase INO80 / Actin / Actin-related protein 4 / Actin-like protein ARP8
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Knoll, K.R. / Eustermann, S. / Hopfner, K.P.
資金援助3件
組織認可番号国
German Research FoundationGRK1721
German Research FoundationGRK1721
European Research CouncilATMMACHINE
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: The nuclear actin-containing Arp8 module is a linker DNA sensor driving INO80 chromatin remodeling.
著者: Knoll, K.R. / Eustermann, S. / Niebauer, V. / Oberbeckmann, E. / Stoehr, G. / Schall, K. / Tosi, A. / Schwarz, M. / Buchfellner, A. / Korber, P. / Hopfner, K.P.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 4
B: Actin-related protein 4
C: Actin
D: Actin
E: Actin-like protein ARP8
F: Actin-like protein ARP8
G: Putative DNA helicase INO80
H: Putative DNA helicase INO80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)376,33518
ポリマ－373,3038
非ポリマー3,03210
水00
1
A: Actin-related protein 4
D: Actin
F: Actin-like protein ARP8
H: Putative DNA helicase INO80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,1679
ポリマ－186,6514
非ポリマー1,5165
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13250 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area62490 Å2
手法PISA
2
B: Actin-related protein 4
C: Actin
E: Actin-like protein ARP8
G: Putative DNA helicase INO80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,1679
ポリマ－186,6514
非ポリマー1,5165
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13450 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area62450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.294, 263.909, 241.402
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...
21(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...
12(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...
22(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...
13(chain C and ((resid 5 and (name N or name...
23(chain D and ((resid 5 and (name O or name...
14(chain H and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))
24(chain G and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNLYSLYS(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 2994 - 46
121TRPTRPLEULEU(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF301 - 30248 - 49
131GLUGLUSERSER(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF305 - 30752 - 54
141LEULEUMETMET(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF315 - 33862 - 85
151TYRTYRTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF34087
161ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
171ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
181ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
191ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
1101ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
1111ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
1121ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
1131ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
1141ASNASNTYRTYR(chain F and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...FF257 - 8814 - 628
211ASNASNLYSLYS(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 2994 - 46
221TRPTRPLEULEU(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE301 - 30248 - 49
231GLUGLUSERSER(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE305 - 30752 - 54
241LEULEUMETMET(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE315 - 33862 - 85
251TYRTYRTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE34087
261ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
271ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
281ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
291ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
2101ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
2111ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
2121ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
2131ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
2141ASNASNTYRTYR(chain E and (resseq 257:299 or resseq 301:302 or resseq...EE257 - 8814 - 628
112SERSERGLUGLU(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA15 - 5915 - 59
122SERSERVALVAL(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA61 - 17161 - 171
132ASPASPASPASP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA172172
142SERSERATPATP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA - J15 - 50215
152SERSERATPATP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA - J15 - 50215
162SERSERATPATP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA - J15 - 50215
172SERSERATPATP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA - J15 - 50215
182SERSERATPATP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA - J15 - 50215
192SERSERATPATP(chain A and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...AA - J15 - 50215
212SERSERGLUGLU(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB15 - 5915 - 59
222SERSERVALVAL(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB61 - 17161 - 171
232ASPASPASPASP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB172172
242SERSERATPATP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB - L15 - 50215
252SERSERATPATP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB - L15 - 50215
262SERSERATPATP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB - L15 - 50215
272SERSERATPATP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB - L15 - 50215
282SERSERATPATP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB - L15 - 50215
292SERSERATPATP(chain B and (resseq 15:59 or resseq 61:171 or (resid...BB - L15 - 50215
113VALVALVALVAL(chain C and ((resid 5 and (name N or name...CC55
123VALVALCYSCYS(chain C and ((resid 5 and (name N or name...CC5 - 3745 - 374
133VALVALCYSCYS(chain C and ((resid 5 and (name N or name...CC5 - 3745 - 374
143VALVALCYSCYS(chain C and ((resid 5 and (name N or name...CC5 - 3745 - 374
153VALVALCYSCYS(chain C and ((resid 5 and (name N or name...CC5 - 3745 - 374
163VALVALCYSCYS(chain C and ((resid 5 and (name N or name...CC5 - 3745 - 374
213VALVALVALVAL(chain D and ((resid 5 and (name O or name...DD55
223VALVALCYSCYS(chain D and ((resid 5 and (name O or name...DD5 - 3745 - 374
233VALVALCYSCYS(chain D and ((resid 5 and (name O or name...DD5 - 3745 - 374
243VALVALCYSCYS(chain D and ((resid 5 and (name O or name...DD5 - 3745 - 374
253VALVALCYSCYS(chain D and ((resid 5 and (name O or name...DD5 - 3745 - 374
263VALVALCYSCYS(chain D and ((resid 5 and (name O or name...DD5 - 3745 - 374
114THRTHRTHRTHR(chain H and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))HH47212
124THRTHRALAALA(chain H and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))HH474 - 48114 - 21
134LYSLYSILEILE(chain H and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))HH483 - 55723 - 97
214THRTHRTHRTHR(chain G and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))GG47212
224THRTHRALAALA(chain G and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))GG474 - 48114 - 21
234LYSLYSILEILE(chain G and (resseq 472 or resseq 474:481 or resseq 483:557))GG483 - 55723 - 97

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質 Actin-related protein 4 / Actin-like protein ARP4 / Actin-like protein 4


分子量: 54894.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Actin-related protein 4 (ATP bound)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ARP4, ACT3, YJL081C, J1012 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P80428
#2: タンパク質 Actin


分子量: 41748.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Actin (ATP and Latrunculin A bound)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ACT1, ABY1, END7, YFL039C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60010
#3: タンパク質 Actin-like protein ARP8


分子量: 71987.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal truncated construct of Actin-related protein 8(residues 255-881) in a nucleotide free state.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ARP8, YOR141C, YOR3348C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12386
#4: タンパク質 Putative DNA helicase INO80 / Inositol-requiring protein 80


分子量: 18020.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: HSA/DBINO domain of the Ino80 protein (residues 461-598) carrying a C-terminal StrepTag.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: INO80, YGL150C, G1880 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53115, DNA helicase

-
非ポリマー , 3種, 10分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-LAR / LATRUNCULIN A / 4-(17-HYDROXY-5,12-DIMETHYL-3-OXO-2,16-DIOXABICYCLO[13.3.1]NONADECA-4,8,10-TRIEN-17-YL)-2-THIAZOLIDINONE


分子量: 421.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H31NO5S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.54 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate, 18% (w/v) polyethylene glycol 3,350, latrunculin A solved in DMSO molar ration 1:1.5 (protein : latrunculin A)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→49.43 Å / Num. obs: 46724 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 114.95 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.289 / Rpim(I) all: 0.098 / Rrim(I) all: 0.306 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
4-4.14101.3452.30.6880.4451.418100
15.49-49.438.40.07126.40.9960.0250.07596.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.47 Å49.4 Å
Translation6.47 Å49.4 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AM6

4am6


解像度: 4→49.399 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2422 2379 5.1 %
Rwork0.1927 --
obs0.1953 46675 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 282.05 Å2 / Biso mean: 121.6789 Å2 / Biso min: 34.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4→49.399 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23029 0 186 0 23215
Biso mean--101.03 --
残基数----2898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00223715
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67532154
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0633596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.97714308
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11F5441X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
12E5441X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
21A3839X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
22B3839X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
31C3317X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
32D3317X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
41H842X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
42G842X-RAY DIFFRACTION6.154TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.0001-4.08170.30761380.259725542692100
4.0817-4.17040.29911640.247825802744100
4.1704-4.26730.33391460.229525662712100
4.2673-4.3740.3071340.215625922726100
4.374-4.49220.2441140.207825952709100
4.4922-4.62430.25291260.196525992725100
4.6243-4.77340.2481300.190526042734100
4.7734-4.94390.24551490.186125522701100
4.9439-5.14160.24671550.19325752730100
5.1416-5.37530.23361320.190526122744100
5.3753-5.65840.27271460.21325882734100
5.6584-6.01230.26731610.198225832744100
6.0123-6.47560.23421230.193326242747100
6.4756-7.12550.2431310.191626402771100
7.1255-8.15260.22081310.170526312762100
8.1526-10.25630.1871660.139226482814100
10.2563-49.40260.21051330.19452753288699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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