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- PDB-5nbm: Crystal structure of the Arp4-N-actin(ATP-state) heterodimer boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nbm
タイトルCrystal structure of the Arp4-N-actin(ATP-state) heterodimer bound by a nanobody
要素
  • Actin
  • Actin-related protein 4
  • Unknown peptide
  • nAct-Nanobody
キーワードHYDROLASE / Chromatin remodeling / Nanobody / INO80 / SWR1 / NuA4
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / actin cortical patch / Swr1 complex / kinetochore assembly / Ino80 complex ...RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / actin cortical patch / Swr1 complex / kinetochore assembly / Ino80 complex / SWI/SNF complex / establishment of cell polarity / NuA4 histone acetyltransferase complex / actin filament bundle / protein secretion / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / endocytosis / actin cytoskeleton / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / DNA repair / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin / Actin-related protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Vicugna pacos (アルパカ)
Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Knoll, K.R. / Eustermann, S. / Hopfner, K.P.
資金援助3件
組織認可番号国
German Research FoundationGRK1721
German Research FoundationCRC1064
European Research CouncilATMMACHINE
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: The nuclear actin-containing Arp8 module is a linker DNA sensor driving INO80 chromatin remodeling.
著者: Knoll, K.R. / Eustermann, S. / Niebauer, V. / Oberbeckmann, E. / Stoehr, G. / Schall, K. / Tosi, A. / Schwarz, M. / Buchfellner, A. / Korber, P. / Hopfner, K.P.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 4
B: Actin-related protein 4
C: Actin
D: Actin
E: nAct-Nanobody
F: nAct-Nanobody
G: Unknown peptide
H: Unknown peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,72516
ポリマ－230,5368
非ポリマー2,1898
水00
1
A: Actin-related protein 4
D: Actin
F: nAct-Nanobody
G: Unknown peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,3628
ポリマ－115,2684
非ポリマー1,0954
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Actin-related protein 4
C: Actin
E: nAct-Nanobody
H: Unknown peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,3628
ポリマ－115,2684
非ポリマー1,0954
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)190.581, 190.581, 220.616
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))
21(chain B and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))
12(chain E and resseq 4:126)
22(chain F and resseq 4:126)
13chain C
23chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERASPASP(chain A and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))AA15 - 5015 - 50
121GLYGLYVALVAL(chain A and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))AA52 - 31252 - 312
131LEULEUGLYGLY(chain A and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))AA382 - 479382 - 479
211SERSERASPASP(chain B and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))BB15 - 5015 - 50
221GLYGLYVALVAL(chain B and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))BB52 - 31252 - 312
231LEULEUGLYGLY(chain B and (resseq 15:50 or resseq 52:312 or resseq 382:479))BB382 - 479382 - 479
112VALVALSERSER(chain E and resseq 4:126)EE4 - 1264 - 126
212VALVALSERSER(chain F and resseq 4:126)FF4 - 1264 - 126
113ASPASPCYSCYSchain CCC2 - 3742 - 374
213ASPASPCYSCYSchain DDD2 - 3742 - 374

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Actin-related protein 4 / Actin-like protein ARP4 / Actin-like protein 4


分子量: 54894.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Actin-related protein 4 (ATP bound)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: ARP4, ACT3, YJL081C, J1012 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P80428
#2: タンパク質 Actin


分子量: 41748.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Actin (ATP bound)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: ACT1, ABY1, END7, YFL039C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60010

-
抗体 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 EFGH

#3: 抗体 nAct-Nanobody


分子量: 17159.881 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-actin and Arp4 binding nanobody with a C-terminal double Strep-Tag.
由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質・ペプチド Unknown peptide


分子量: 1464.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: We could not assign any amino acid sequence of our recombinantly expressed proteins to the electron density maps.
由来: (組換発現) Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

-
非ポリマー , 2種, 8分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1 mM ATP, 0.2 mM CaCl2, 1.3-1.5 M sodium malonate pH 6.0, Subtilisin (1/6000; w(subtilisin)/w(protein))

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→49.23 Å / Num. obs: 62339 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 93.01 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 405414 / Scaling rejects: 3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.4-3.496.81.1130.6960.4631.206100
15.21-49.235.90.0360.9990.0160.0496.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.58 Å47.73 Å
Translation5.58 Å47.73 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→47.735 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.193 3124 5.02 %
Rwork0.1519 --
obs0.1539 62264 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 204.21 Å2 / Biso mean: 92.2412 Å2 / Biso min: 36.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→47.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13949 0 152 0 14101
Biso mean--86.82 --
残基数----1803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314385
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.65919547
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0452177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.438579
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3792X-RAY DIFFRACTION4.425TORSIONAL
12B3792X-RAY DIFFRACTION4.425TORSIONAL
21E1150X-RAY DIFFRACTION4.425TORSIONAL
22F1150X-RAY DIFFRACTION4.425TORSIONAL
31C3535X-RAY DIFFRACTION4.425TORSIONAL
32D3535X-RAY DIFFRACTION4.425TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4001-3.45320.30261570.23826592816100
3.4532-3.50980.2661460.227326872833100
3.5098-3.57030.26551120.217326882800100
3.5703-3.63520.27021380.207626822820100
3.6352-3.70510.25981360.203826882824100
3.7051-3.78070.24121500.195226992849100
3.7807-3.86290.21511420.187826472789100
3.8629-3.95270.22221470.165126682815100
3.9527-4.05150.22321260.15527342860100
4.0515-4.1610.17471870.135826422829100
4.161-4.28340.15491520.12426522804100
4.2834-4.42150.14751360.11627062842100
4.4215-4.57950.18091470.122126642811100
4.5795-4.76260.17561450.124426952840100
4.7626-4.97920.16361180.126227032821100
4.9792-5.24140.17291380.127127112849100
5.2414-5.56930.20091360.143126792815100
5.5693-5.99860.20031410.15327022843100
5.9986-6.60080.19271320.157427112843100
6.6008-7.55270.20561350.158827062841100
7.5527-9.50330.14881620.128726922854100
9.5033-47.73950.18251410.15722725286699
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -36.4562 Å / Origin y: 201.6636 Å / Origin z: 27.9626 Å
111213212223313233
T0.4617 Å2-0.0773 Å2-0.0416 Å2-0.5655 Å20.0607 Å2--0.475 Å2
L0.6923 °2-0.0826 °2-0.0518 °2-0.7443 °20.0729 °2--1.1629 °2
S-0.0553 Å °-0.0516 Å °-0.0176 Å °-0.0534 Å °0.014 Å °0.0381 Å °0.2376 Å °-0.4208 Å °0.0409 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA15 - 479
2X-RAY DIFFRACTION1allA501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION1allB15 - 479
4X-RAY DIFFRACTION1allB501 - 502
5X-RAY DIFFRACTION1allC2 - 374
6X-RAY DIFFRACTION1allC501 - 502
7X-RAY DIFFRACTION1allD2 - 374
8X-RAY DIFFRACTION1allD501 - 502
9X-RAY DIFFRACTION1allE3 - 126
10X-RAY DIFFRACTION1allF3 - 126
11X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 17
12X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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