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- PDB-5n7z: glycosyltransferase in LPS biosynthesis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n7z
タイトルglycosyltransferase in LPS biosynthesis
要素Lipopolysaccharide 1,6-galactosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase LPS biosynthesis
機能・相同性Glycosyltransferase Family 4 / Glycosyltransferase subfamily 4-like, N-terminal domain / Glycosyl transferase, family 1 / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / Glycosyl transferases group 1 / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / glycosyltransferase activity / Lipopolysaccharide 1,6-galactosyltransferase
機能・相同性情報
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Ashworth, G.J. / Zhang, Z.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: glycosyltransferase in LPS biosynthesis
著者: Ashworth, G.J. / Zhang, Z.
履歴
登録2017年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年10月16日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / reflns_shell / Item: _atom_site.occupancy
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipopolysaccharide 1,6-galactosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9431
ポリマ－40,9431
非ポリマー00
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.270, 104.270, 88.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lipopolysaccharide 1,6-galactosyltransferase / UDP-D-galactose--(Glucosyl)lipopolysaccharide-alpha-1 / 3-D-galactosyltransferase


分子量: 40943.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: rfaB, waaB, STM3719 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q06994, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 1% trypton; 0.001M sodium azide; 0.05M HEPES pH7.0 and 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.8233 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.8233 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→67.64 Å / Num. obs: 44340 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 18.2 % / Net I/σ(I): 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
xia2データ収集
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.81→67.446 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: NONE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 24.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2591 2225 5.03 %
Rwork0.2294 --
obs0.2309 44275 98.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→67.446 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2837 0 0 92 2929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082912
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d13940
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8131719
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006500
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.81-1.84940.35531130.30652218X-RAY DIFFRACTION84
1.8494-1.89240.31931340.27752448X-RAY DIFFRACTION94
1.8924-1.93970.28361440.25912553X-RAY DIFFRACTION97
1.9397-1.99220.29511260.24832626X-RAY DIFFRACTION100
1.9922-2.05080.28891300.24842649X-RAY DIFFRACTION100
2.0508-2.1170.26681410.25422626X-RAY DIFFRACTION100
2.117-2.19270.34091380.25582630X-RAY DIFFRACTION100
2.1927-2.28050.26271400.2482663X-RAY DIFFRACTION100
2.2805-2.38430.26091480.2542647X-RAY DIFFRACTION100
2.3843-2.510.30831360.25762637X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.66720.26891590.26272650X-RAY DIFFRACTION100
2.6672-2.87320.29881440.26232671X-RAY DIFFRACTION100
2.8732-3.16230.2851480.26352688X-RAY DIFFRACTION100
3.1623-3.61990.27281320.23532704X-RAY DIFFRACTION100
3.6199-4.56050.20541500.1832740X-RAY DIFFRACTION100
4.5605-67.49320.19881420.17172900X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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