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- PDB-5jkq: Crystal structure of Plasmodium falciparum Pf3D7_0606800 (PfVFT1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jkq
タイトルCrystal structure of Plasmodium falciparum Pf3D7_0606800 (PfVFT1)
要素PfVFT1
キーワードSOLUTE BINDING PROTEIN / Venus Fly Trap (VFT) domain / solute binding protein (SBP) / bi-lobed
機能・相同性: / VFT protein
機能・相同性情報
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Parker, M.L. / Boulanger, M.J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)Discovery Grant カナダ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: The structure of Plasmodium falciparum 3D7_0606800 reveals a bi-lobed architecture that supports re-annotation as a Venus Flytrap protein.
著者: Parker, M.L. / Ramaswamy, R. / van Gordon, K. / Powell, C.J. / Bosch, J. / Boulanger, M.J.
履歴
登録2016年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PfVFT1
B: PfVFT1
D: PfVFT1
C: PfVFT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,56610
ポリマ－129,9894
非ポリマー5766
水4,378243
1
A: PfVFT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5932
ポリマ－32,4971
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PfVFT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5932
ポリマ－32,4971
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: PfVFT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6893
ポリマ－32,4971
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
C: PfVFT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6893
ポリマ－32,4971
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: PfVFT1
B: PfVFT1
ヘテロ分子

A: PfVFT1
B: PfVFT1
ヘテロ分子

D: PfVFT1
ヘテロ分子

D: PfVFT1
ヘテロ分子

C: PfVFT1
ヘテロ分子

C: PfVFT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,13120
ポリマ－259,9788
非ポリマー1,15312
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_456-x-1,-y,z+11
Buried area20760 Å2
ΔGint-234 kcal/mol
Surface area93320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.770, 201.430, 77.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-524-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
PfVFT1


分子量: 32497.281 Da / 分子数: 4 / 変異: S31A, S75A, T146A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Three NxS/T glycosylation sites mutated to NxA
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PFF0335c / プラスミド: pAcGP67b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: C6KSR6
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris:HCl pH 6.5, 2.0 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月9日 / 詳細: Rh coated focusing mirror
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→84.77 Å / Num. obs: 55998 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.35→2.42 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.35→61.45 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.57
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2609 2705 4.83 %Random selection
Rwork0.2038 ---
obs0.2066 55958 99.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.21 Å2 / Biso mean: 26.4042 Å2 / Biso min: 6.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→61.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8852 0 30 243 9125
Biso mean--38.65 22.74 -
残基数----1099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039063
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72112268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0321384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3533331
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.39280.30231410.245227082849100
2.3928-2.43880.32961220.242528052927100
2.4388-2.48860.2641310.239127922923100
2.4886-2.54270.33481510.236627302881100
2.5427-2.60180.30561490.237427932942100
2.6018-2.66690.31611480.2427792927100
2.6669-2.7390.29241520.236127552907100
2.739-2.81960.281350.232227722907100
2.8196-2.91060.30231420.234428042946100
2.9106-3.01460.29491440.236427902934100
3.0146-3.13530.28071550.237227792934100
3.1353-3.2780.27651480.215227992947100
3.278-3.45080.28861340.198927952929100
3.4508-3.6670.2611310.185628382969100
3.667-3.95010.24021450.171828052950100
3.9501-4.34750.20891410.153628202961100
4.3475-4.97640.18721490.15392849299899
4.9764-6.26870.22391350.19422871300699
6.2687-61.47120.22971520.20272969312198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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