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万見
- PDB-5n38: S65DParkin and pUB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n38
タイトルS65DParkin and pUB complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase parkin,E3 ubiquitin-protein ligase parkin
  • Polyubiquitin-B
キーワードLIGASE / S65DParkin pUB complex / splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / regulation protein catabolic process at presynapse / regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to L-glutamine ...: / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / regulation protein catabolic process at presynapse / regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to L-glutamine / negative regulation of exosomal secretion / negative regulation of glucokinase activity / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / type 2 mitophagy / response to curcumin / cellular response to hydrogen sulfide / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of mitochondrial fusion / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / protein K29-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / Lewy body / positive regulation of protein linear polyubiquitination / negative regulation of actin filament bundle assembly / host-mediated suppression of viral genome replication / RBR-type E3 ubiquitin transferase / regulation of synaptic vesicle transport / positive regulation of mitophagy / F-box domain binding / positive regulation of mitochondrial fusion / regulation of cellular response to oxidative stress / regulation of necroptotic process / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / mitochondrion localization / positive regulation of dendrite extension / regulation of dopamine metabolic process / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / protein K6-linked ubiquitination / norepinephrine metabolic process / autophagy of mitochondrion / dopaminergic synapse / positive regulation of type 2 mitophagy / protein localization to mitochondrion / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / cellular response to dopamine / cellular response to toxic substance / positive regulation of protein localization to membrane / mitochondrial fission / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aggresome assembly / protein K11-linked ubiquitination / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to L-glutamate / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of canonical Wnt signaling pathway / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of JNK cascade / aggresome / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to corticosterone / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / positive regulation of mitochondrial fission / virus tail / dopamine uptake involved in synaptic transmission / ubiquitin-specific protease binding / response to muscle activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / regulation of dopamine secretion / startle response / dopamine metabolic process / positive regulation of ATP biosynthetic process / cullin family protein binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of glucose metabolic process / protein deubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of protein ubiquitination / protein monoubiquitination / negative regulation of mitochondrial fission / cellular response to unfolded protein / ubiquitin ligase complex / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / proteasomal protein catabolic process / phospholipase binding / mitophagy / protein autoubiquitination / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Josephin domain DUBs / ERAD pathway / cellular response to manganese ion / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain ...: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain / : / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / Tail fiber
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kumar, A. / Chaugule, V.K. / Johnson, C. / Toth, R. / Sundaramoorthy, R. / Knebel, A. / Walden, H.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UK17739 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UU_12016/12 英国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Parkin-phosphoubiquitin complex reveals cryptic ubiquitin-binding site required for RBR ligase activity.
著者: Kumar, A. / Chaugule, V.K. / Condos, T.E.C. / Barber, K.R. / Johnson, C. / Toth, R. / Sundaramoorthy, R. / Knebel, A. / Shaw, G.S. / Walden, H.
履歴
登録2017年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月17日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.52024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.62024年11月13日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin,E3 ubiquitin-protein ligase parkin
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,93412
ポリマ－54,2692
非ポリマー66510
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area22970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.540, 146.540, 88.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2638-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase parkin,E3 ubiquitin-protein ligase parkin / Parkin / Parkinson juvenile disease protein 2 / Parkinson disease protein 2


分子量: 45628.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARK2, PRKN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60260, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8640.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Ser65 is phosphorylated / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
非ポリマー , 4種, 65分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100mM Tris pH 8.5, 200mM TMAO, PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→72.56 Å / Num. obs: 17000 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 63.57 Å2 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.64 / % possible all: 88.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5C1Z, 5CAW

5c1z

5caw


解像度: 2.6→72.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9357 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9141 / SU R Cruickshank DPI: 0.595 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.686 / SU Rfree Blow DPI: 0.288 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.286
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 874 5.15 %RANDOM
Rwork0.1865 ---
obs0.1891 16984 95.81 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8256 Å20 Å20 Å2
2--0.8256 Å20 Å2
3----1.6513 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.347 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→72.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3552 0 13 55 3620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013645HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.224929HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1258SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes98HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes524HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3645HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.81
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion466SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3987SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3082 136 5.53 %
Rwork0.2228 2323 -
all0.2275 2459 -
obs--95.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1022-0.25731.24722.6719-0.11485.5070.0846-0.2468-0.02410.03620.0467-0.25820.29950.3226-0.1313-0.04030.0166-0.0135-0.04760.0199-0.07-26.1996-28.453828.1842
22.47820.5296-0.32272.5890.98641.60070.2216-0.4305-0.35020.3628-0.0802-0.4820.44490.0521-0.14140.0256-0.0689-0.0841-0.13150.0454-0.0311-16.1321-71.1289-0.7945
30.8637-0.2553-0.09931.9115-0.47951.0956-0.0582-0.0746-0.0398-0.04370.0046-0.00350.18980.06130.05360.01370.01440.0433-0.04060.0132-0.0623-33.5039-40.195510.2082
40.57930.58871.08816.6209-0.05515.4814-0.00630.24880.0682-0.30630.1002-0.1909-0.24060.0506-0.09390.04040.01640.1031-0.05410.112-0.0448-26.3489-12.0189-5.4347
52.0431-0.9263-1.8681-0.13340.04180.7507-0.02560.0234-0.19610.0596-0.077-0.02650.04080.10890.10260.10820.03060.1253-0.07870.0869-0.0127-26.4093-55.240217.2841
61.03460.6656-1.26916.7811-0.43882.37440.00960.0040.1905-0.086-0.08510.2888-0.20580.19010.0755-0.0277-0.0571-0.0086-0.00780.0024-0.0739-52.555-69.10415.9718
72.7166-0.1149-0.29664.4110.012.12840.0344-0.5416-0.33880.54690.0314-0.21840.27010.0258-0.0658-0.01570.0008-0.07290.05220.055-0.1385-0.3978-51.46296.7824
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1-74 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|79-228 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|229-328 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|329-377 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|393-405 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|413-465 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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