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- PDB-6qgi: Crystal structure of VP5 from Haloarchaeal pleomorphic virus 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qgi
タイトルCrystal structure of VP5 from Haloarchaeal pleomorphic virus 2
要素VP5
キーワードVIRAL PROTEIN / prokaryotic / viral / membrane fusion
機能・相同性Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / VP5
機能・相同性情報
生物種Halorubrum pleomorphic virus 2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者El Omari, K. / Walter, T.S. / Harlos, K. / Grimes, J.M. / Stuart, D.I. / Roine, E.
資金援助 英国, フィンランド, 6件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G1000099 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/N00065X/1 英国
Wellcome Trust090532/Z/09/Z 英国
European Research Council649053 英国
Academy of Finland283072 フィンランド
Academy of Finland255342 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The structure of a prokaryotic viral envelope protein expands the landscape of membrane fusion proteins.
著者: Kamel El Omari / Sai Li / Abhay Kotecha / Thomas S Walter / Eduardo A Bignon / Karl Harlos / Pentti Somerharju / Felix De Haas / Daniel K Clare / Mika Molin / Felipe Hurtado / Mengqiu Li / ...著者: Kamel El Omari / Sai Li / Abhay Kotecha / Thomas S Walter / Eduardo A Bignon / Karl Harlos / Pentti Somerharju / Felix De Haas / Daniel K Clare / Mika Molin / Felipe Hurtado / Mengqiu Li / Jonathan M Grimes / Dennis H Bamford / Nicole D Tischler / Juha T Huiskonen / David I Stuart / Elina Roine /
要旨: Lipid membrane fusion is an essential function in many biological processes. Detailed mechanisms of membrane fusion and the protein structures involved have been mainly studied in eukaryotic systems, ...Lipid membrane fusion is an essential function in many biological processes. Detailed mechanisms of membrane fusion and the protein structures involved have been mainly studied in eukaryotic systems, whereas very little is known about membrane fusion in prokaryotes. Haloarchaeal pleomorphic viruses (HRPVs) have a membrane envelope decorated with spikes that are presumed to be responsible for host attachment and membrane fusion. Here we determine atomic structures of the ectodomains of the 57-kDa spike protein VP5 from two related HRPVs revealing a previously unreported V-shaped fold. By Volta phase plate cryo-electron tomography we show that VP5 is monomeric on the viral surface, and we establish the orientation of the molecules with respect to the viral membrane. We also show that the viral membrane fuses with the host cytoplasmic membrane in a process mediated by VP5. This sheds light on protein structures involved in prokaryotic membrane fusion.
履歴
登録2019年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8786
ポリマ－56,5151
非ポリマー3635
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area21520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.080, 93.220, 121.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 VP5


分子量: 56515.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halorubrum pleomorphic virus 2 (ウイルス)
発現宿主: Halorubrum pleomorphic virus 2 (ウイルス) / 参照: UniProt: H9ABL9
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12% (w/v) PEG 4000, 0.1 M Na-HEPES pH 7.5 and 0.1 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→46.6 Å / Num. obs: 16761 / % possible obs: 81.4 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 31.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.46→2.52 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 541 / % possible all: 36.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HRPV6 VP5

解像度: 2.46→46.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU R Cruickshank DPI: 0.977 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.162 / SU Rfree Blow DPI: 0.302 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.304
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 841 5.03 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.225 16729 81.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3339 Å20 Å20 Å2
2--11.4216 Å20 Å2
3----9.0877 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.46→46.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3740 0 18 75 3833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0083818HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.995222HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1734SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes675HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3818HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.37
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.57
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion539SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4535SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.51 Å / Total num. of bins used: 42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2736 -6.27 %
Rwork0.2817 374 -
all0.2812 399 -
obs--34.72 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.8727 Å / Origin y: 3.6974 Å / Origin z: -7.3941 Å
111213212223313233
T-0.1394 Å2-0.0073 Å2-0.0107 Å2--0.1549 Å20.03 Å2--0.0643 Å2
L0.9818 °2-0.1304 °2-0.1043 °2-1.7387 °2-0.4201 °2--0.3204 °2
S-0.0179 Å °0.0816 Å °0.0228 Å °-0.1052 Å °0.0562 Å °-0.0025 Å °0.1427 Å °0.0172 Å °-0.0383 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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