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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5mv5 | |||||||||
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タイトル | Structure of deformed wing virus, a honeybee pathogen | |||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Deformed wing virus / Picornavirales / Iflaviridae / Iflavirus | |||||||||
機能・相同性 | ![]() host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis ...host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Skubnik, K. / Novacek, J. / Fuzik, T. / Pridal, A. / Paxton, R. / Plevka, P. | |||||||||
資金援助 | 2件
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![]() | ![]() タイトル: Structure of deformed wing virus, a major honey bee pathogen. 著者: Karel Škubník / Jiří Nováček / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Robert J Paxton / Pavel Plevka / ![]() ![]() 要旨: The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) ...The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) from the family , together with its vector, the mite , is likely the major threat to the world's honey bees. However, lack of knowledge of the atomic structures of iflaviruses has hindered the development of effective treatments against them. Here, we present the virion structures of DWV determined to a resolution of 3.1 Å using cryo-electron microscopy and 3.8 Å by X-ray crystallography. The C-terminal extension of capsid protein VP3 folds into a globular protruding (P) domain, exposed on the virion surface. The P domain contains an Asp-His-Ser catalytic triad that is, together with five residues that are spatially close, conserved among iflaviruses. These residues may participate in receptor binding or provide the protease, lipase, or esterase activity required for entry of the virus into a host cell. Furthermore, nucleotides of the DWV RNA genome interact with VP3 subunits. The capsid protein residues involved in the RNA binding are conserved among honey bee iflaviruses, suggesting a putative role of the genome in stabilizing the virion or facilitating capsid assembly. Identifying the RNA-binding and putative catalytic sites within the DWV virion structure enables future analyses of how DWV and other iflaviruses infect insect cells and also opens up possibilities for the development of antiviral treatments. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 170 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 132.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3574MC ![]() 3570C ![]() 3575C ![]() 4009C ![]() 4014C ![]() 5g51C ![]() 5g52C ![]() 5l7qC ![]() 5l8qC ![]() 5mupC ![]() 5mv6C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28679.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 28360.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 46697.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: 化合物 | ChemComp-U / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Deformed wing virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus was purified from honeybee pupae. / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Apis mellifera |
ウイルス殻 | 直径: 390 nm / 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: Dulbeccos Phosphate Buffered Saline D8537 sigma aldrich |
試料 | 濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Virus was incubated in high salt solution containing 0.8 M potassium dihydrogen phosphate, 0.8 M sodium dihydrogen phosphate, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.5. After 12 hours incubation ...詳細: Virus was incubated in high salt solution containing 0.8 M potassium dihydrogen phosphate, 0.8 M sodium dihydrogen phosphate, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.5. After 12 hours incubation glutaraldehyde was added to final concentration 1%. After 1 hour was virus dialysed into PBS buffer. |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 倍率(補正後): 74235 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 16 / 利用したフレーム数/画像: 2-16 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 75169 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27130 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: R-factor |