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- PDB-5mms: Human cystathionine beta-synthase (CBS) p.P49L delta409-551 variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mms
タイトルHuman cystathionine beta-synthase (CBS) p.P49L delta409-551 variant
要素Cystathionine beta-synthase
キーワードLYASE / cystathionine beta-synthase / hydrogen sulfide / transsulfuration / classical homocystinuria
機能・相同性
機能・相同性情報


Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding ...Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-serine metabolic process / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / L-cysteine catabolic process / cysteine biosynthetic process / cerebellum morphogenesis / transsulfuration / endochondral ossification / DNA protection / nitric oxide binding / cysteine biosynthetic process from serine / response to folic acid / S-adenosyl-L-methionine binding / regulation of JNK cascade / nitrite reductase (NO-forming) activity / superoxide metabolic process / blood vessel remodeling / maternal process involved in female pregnancy / blood vessel diameter maintenance / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / cellular response to hypoxia / heme binding / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. ...Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cystathionine beta-synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Vicente, J.B. / Colaco, H.G. / Malagrino, F. / Santo, P.E. / Gutierres, A. / Bandeiras, T.M. / Leandro, P. / Brito, J.A. / Giuffre, A.
資金援助 ポルトガル, イタリア, 8件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPTDC/SAU-MIC/111447/2009 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaSFRH/BPD/79224/2011 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPD/BD/113990/2015 ポルトガル
Ministero dell'Istruzione, dell'Universit? e della RicercaPNR-CNR Aging Program 2012?2014 イタリア
Ministero dell'Istruzione, dell'Universit? e della RicercaPRIN 20158EB2CM_003 イタリア
y Consiglio Nazionale delle Ricerche イタリア
Federation of European Biochemical Societies
Fundacao para a Ciencia e a Tecnologia e Ministerio da Ciencia e do Ensino SuperioriNOVA4Health Research Unit - LISBOA-01-0145-FEDER-007344 ポルトガル
引用ジャーナル: Oxid Med Cell Longev / 年: 2017
タイトル: A Clinically Relevant Variant of the Human Hydrogen Sulfide-Synthesizing Enzyme Cystathionine beta-Synthase: Increased CO Reactivity as a Novel Molecular Mechanism of Pathogenicity?
著者: Vicente, J.B. / Colaco, H.G. / Malagrino, F. / Santo, P.E. / Gutierres, A. / Bandeiras, T.M. / Leandro, P. / Brito, J.A. / Giuffre, A.
履歴
登録2016年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine beta-synthase
B: Cystathionine beta-synthase
C: Cystathionine beta-synthase
D: Cystathionine beta-synthase
E: Cystathionine beta-synthase
F: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,65521
ポリマ－268,4046
非ポリマー5,25115
水3,333185
1
C: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子

A: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1956
ポリマ－89,4682
非ポリマー1,7274
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_444x-1,y-1,z-11
2
A: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子

C: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1956
ポリマ－89,4682
非ポリマー1,7274
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_666x+1,y+1,z+11
Buried area7050 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area26040 Å2
手法PISA
3
B: Cystathionine beta-synthase
F: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2187
ポリマ－89,4682
非ポリマー1,7505
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7250 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area26240 Å2
手法PISA
4
D: Cystathionine beta-synthase
E: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2418
ポリマ－89,4682
非ポリマー1,7736
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7420 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area26780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.174, 86.783, 97.786
Angle α, β, γ (deg.)102.67, 103.07, 111.19
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Cystathionine beta-synthase / Beta-thionase / Serine sulfhydrase


分子量: 44734.027 Da / 分子数: 6 / 変異: P49L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P35520, cystathionine beta-synthase
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 35% w/v PEG 2000 MME 0.15 M KBr

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.967 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→76.35 Å / Num. obs: 58862 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 65.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.112 / Rrim(I) all: 0.174 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.62 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCsnapshot20151214データ収集
XDSOct 15, 2015データ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
BUSTER2.10.3精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JBQ

1jbq


解像度: 2.8→76.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.314
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 2836 4.82 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.184 58857 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7003 Å2-4.6611 Å20.6853 Å2
2---3.8852 Å20.217 Å2
3---6.5855 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→76.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15916 0 351 185 16452
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0132985HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1259892HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d7199SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes395HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4828HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it32985HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd13SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.33
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.43
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2175SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact35942SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 220 5.07 %
Rwork0.22 4116 -
all0.223 4336 -
obs--97.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6875-0.4569-0.05940.9984-0.02190.7937-0.0079-0.0014-0.10560.0180.066-0.03440.1569-0.1384-0.0582-0.0645-0.0493-0.0583-0.0016-0.1569-0.076159.0979-18.2347131.1526
20.67610.1070.16171.2929-0.01720.80750.0770.1174-0.0077-0.0802-0.0885-0.02390.01960.05950.0115-0.07710.1144-0.06140.0115-0.1461-0.097471.7573-53.256859.5956
30.40660.23210.18020.8354-0.25351.5999-0.0054-0.02910.07220.00170.02360.0162-0.189-0.1612-0.0182-0.09770.0837-0.0555-0.0342-0.1883-0.011731.5191-38.679155.9548
40.7463-0.0067-0.18760.44970.08330.9561-0.050.05030.014-0.0222-0.01160.0599-0.013-0.0770.0616-0.01440.0427-0.1143-0.0676-0.0916-0.032362.0472-7.38781.0267
50.7209-0.2321-0.04541.22050.50111.04640.0263-0.06150.01810.03510.0782-0.1437-0.03150.1902-0.1046-0.1326-0.0185-0.08820.0513-0.1423-0.079486.9104-3.0827102.0035
61.22880.0550.09110.86520.28470.87620.0119-0.1166-0.06470.1453-0.01830.0168-0.0066-0.03910.0064-0.01070.0782-0.0815-0.0503-0.1059-0.115466.208-49.341191.6672
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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