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万見
- PDB-5mjv: Rebuild and re-refined model for Human Parechovirus 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mjv
タイトルRebuild and re-refined model for Human Parechovirus 1
要素
  • CAPSID SUBUNIT VP0
  • CAPSID SUBUNIT VP1
  • CAPSID SUBUNIT VP3
  • RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
キーワードVIRUS / PARECHOVIRUS / PICORNAVIRUS / RNA / HUMAN PARECHOVIRUS 1 / HPeV1 / HPEV
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleolus / host cell Golgi membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...host cell nucleolus / host cell Golgi membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, parechovirus P3B / Parechovirus Genome-linked protein / Viral polyprotein, parechovirus P3A / Picornaviridae P3A protein / LRAT domain / LRAT domain profile. / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) ...Viral polyprotein, parechovirus P3B / Parechovirus Genome-linked protein / Viral polyprotein, parechovirus P3A / Picornaviridae P3A protein / LRAT domain / LRAT domain profile. / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human parechovirus 1 (ウイルス)
Echovirus 22
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Shakeel, S. / Dykeman, E.C. / White, S.J. / Ora, A. / Cockburn, J.J.B. / Butcher, S.J. / Stockley, P.G. / Twarock, R.
資金援助 フィンランド, 英国, 8件
組織認可番号国
Academy of Finland139178 フィンランド
Academy of Finand275199 フィンランド
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
Wellcome Trust062164 英国
Wellcome Trust090932/Z/09/Z 英国
Wellcome Trust097827/Z/11/Z 英国
Leverhulme TrustLT130088 英国
Leverhulme Trust Research FellowshipECF2013-019 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Genomic RNA folding mediates assembly of human parechovirus.
著者: Shakeel, S. / Dykeman, E.C. / White, S.J. / Ora, A. / Cockburn, J.J. / Butcher, S.J. / Stockley, P.G. / Twarock, R.
履歴
登録2016年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2017年3月8日ID: 5M74
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年1月31日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID SUBUNIT VP1
B: CAPSID SUBUNIT VP3
C: CAPSID SUBUNIT VP0
D: RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*UP*U)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,2354
ポリマ－88,2354
非ポリマー00
水00
1
A: CAPSID SUBUNIT VP1
B: CAPSID SUBUNIT VP3
C: CAPSID SUBUNIT VP0
D: RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,294,110240
ポリマ－5,294,110240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area11770 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area34730 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: CAPSID SUBUNIT VP1
B: CAPSID SUBUNIT VP3
C: CAPSID SUBUNIT VP0
D: RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 441 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)441,17620
ポリマ－441,17620
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: CAPSID SUBUNIT VP1
B: CAPSID SUBUNIT VP3
C: CAPSID SUBUNIT VP0
D: RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 529 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)529,41124
ポリマ－529,41124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)399.500, 399.500, 332.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 CAPSID SUBUNIT VP1


分子量: 26417.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human parechovirus 1 (strain Harris) (ウイルス)
株: Harris / 細胞株 (発現宿主): A549 / 器官 (発現宿主): LUNG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): LUNG CARCINOMA
参照: UniProt: Q66578, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 CAPSID SUBUNIT VP3


分子量: 28293.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human parechovirus 1 (strain Harris) (ウイルス)
株: Harris / 細胞株: A549 / 細胞株 (発現宿主): A549 / 器官 (発現宿主): LUNG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): LUNG CARCINOMA
参照: UniProt: Q66578, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#3: タンパク質 CAPSID SUBUNIT VP0


分子量: 31693.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human parechovirus 1 (strain Harris) (ウイルス)
株: Harris / 細胞株 (発現宿主): A549 / 器官 (発現宿主): LUNG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): LUNG CARCINOMA
参照: UniProt: Q66578, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#4: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*UP*UP*UP*UP*U)-3')


分子量: 1831.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Echovirus 22 (strain Harris) (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): A549 / 器官 (発現宿主): LUNG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): LUNG CARCINOMA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1M TRIS PH 8.0, 0.6M AMMONIUM SULFATE, 0.1M MGCL2, 5% (W/V) GLYCEROL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→345.977 Å / Num. obs: 233083 / % possible obs: 78.2 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.904 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 31.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS1.3精密化
REFMAC5.8.0135精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BEV

1bev


解像度: 3.09→345.977 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2612 -5 %
Rwork0.2584 --
obs0.2584 221407 82.7405 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09→345.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5285 119 0 0 5404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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