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- PDB-5mez: Crystal structure of Smad4-MH1 bound to the GGCT site. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mez
タイトルCrystal structure of Smad4-MH1 bound to the GGCT site.
要素
  • DNA (5'-D(P*GP*CP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*GP*CP*A)-3')
  • MH1 domain of human Smad4
キーワードTRANSCRIPTION / Smads / transcription factor / DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / activin responsive factor complex / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / mesendoderm development ...positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / activin responsive factor complex / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / mesendoderm development / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / regulation of hair follicle development / sebaceous gland development / filamin binding / SMAD protein complex / positive regulation of luteinizing hormone secretion / formation of anatomical boundary / RUNX2 regulates bone development / epithelial cell migration / regulation of transforming growth factor beta2 production / heteromeric SMAD protein complex / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / endocardial cell differentiation / neuron fate specification / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / response to transforming growth factor beta / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / secondary palate development / brainstem development / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / atrioventricular canal development / cardiac conduction system development / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / sulfate binding / Germ layer formation at gastrulation / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / Formation of definitive endoderm / activin receptor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / Signaling by Activin / Signaling by NODAL / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / TGFBR3 expression / gastrulation with mouth forming second / I-SMAD binding / endothelial cell activation / neural crest cell differentiation / Cardiogenesis / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / adrenal gland development / embryonic digit morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / seminiferous tubule development / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / uterus development / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / epithelial to mesenchymal transition / developmental growth / single fertilization / anatomical structure morphogenesis / BMP signaling pathway / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / ovarian follicle development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / extrinsic apoptotic signaling pathway / collagen binding / ERK1 and ERK2 cascade / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / transcription corepressor binding / axon guidance / cellular response to glucose stimulus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cell growth / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / osteoblast differentiation / spermatogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / in utero embryonic development / intracellular iron ion homeostasis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Smad3; Chain A / SMAD MH1 domain / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins ...Smad3; Chain A / SMAD MH1 domain / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Mothers against decapentaplegic homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Kaczmarska, Z. / Freier, R. / Marquez, J.A. / Macias, M.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis for genome wide recognition of 5-bp GC motifs by SMAD transcription factors.
著者: Martin-Malpartida, P. / Batet, M. / Kaczmarska, Z. / Freier, R. / Gomes, T. / Aragon, E. / Zou, Y. / Wang, Q. / Xi, Q. / Ruiz, L. / Vea, A. / Marquez, J.A. / Massague, J. / Macias, M.J.
履歴
登録2016年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MH1 domain of human Smad4
B: MH1 domain of human Smad4
D: DNA (5'-D(P*GP*CP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*GP*CP*A)-3')
E: DNA (5'-D(P*GP*CP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*GP*CP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4407
ポリマ－40,2744
非ポリマー1663
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area17540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.790, 79.060, 114.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MH1 domain of human Smad4 / Mothers against DPP homolog 4 / Deletion target in pancreatic carcinoma 4 / SMAD family member 4 / hSMAD4


分子量: 15237.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMAD4, DPC4, MADH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13485
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*CP*AP*GP*GP*CP*TP*AP*GP*CP*CP*TP*GP*CP*A)-3')


分子量: 4899.179 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 24% PEG 3350, 0.2 M calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→30 Å / Num. obs: 12239 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.83 % / Biso Wilson estimate: 90.22 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 12.86
反射 シェル解像度: 2.98→2.99 Å / 冗長度: 4.06 % / Mean I/σ(I) obs: 1.68 / Num. measured obs: 459 / Num. unique all: 113 / CC1/2: 0.699 / Rrim(I) all: 0.915 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QSV

3qsv


解像度: 2.98→29.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.705 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.775 / SU Rfree Blow DPI: 0.343 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.341
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 580 4.74 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.218 12239 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 80.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.7528 Å20 Å20 Å2
2---6.7068 Å20 Å2
3---19.4596 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.98→29.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1904 616 3 7 2530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012639HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.053707HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d802SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes35HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes325HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2639HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.28
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion347SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2722SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.98→3.26 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 144 4.93 %
Rwork0.262 2776 -
all0.264 2920 -
obs--99.69 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
113.163110.793217.7533
216.3081-1.80444.4585
330.89726.191416.0827
430.943922.705516.1406
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ E|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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