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- PDB-5m5s: Clathrin heavy chain N-terminal domain bound to amphiphysin clath... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m5s
タイトルClathrin heavy chain N-terminal domain bound to amphiphysin clathrin-box motif
要素
  • Amphiphysin
  • Clathrin heavy chain 1
キーワードENDOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle ...Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin coat of coated pit / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat disassembly / clathrin coat assembly / clathrin-coated endocytic vesicle / leading edge membrane / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / arrestin family protein binding / synaptic vesicle endocytosis / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / phospholipid binding / autophagy / synaptic vesicle membrane / spindle / endocytosis / disordered domain specific binding / melanosome / actin cytoskeleton / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / mitotic cell cycle / chemical synaptic transmission / protein domain specific binding / cell division / structural molecule activity / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Amphiphysin, isoform 1 / Amphiphysin I, SH3 domain / Clathrin heavy-chain terminal domain / Amphiphysin / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker ...Amphiphysin, isoform 1 / Amphiphysin I, SH3 domain / Clathrin heavy-chain terminal domain / Amphiphysin / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / BAR domain / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amphiphysin / Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Muenzner, J. / Graham, S.C.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust and Royal Society098406/Z/12/Z 英国
Wellcome Trust090909/Z/09/Z 英国
National Institutes of HealthGM106963 米国
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2017
タイトル: Cellular and viral peptides bind multiple sites on the N-terminal domain of clathrin.
著者: Muenzner, J. / Traub, L.M. / Kelly, B.T. / Graham, S.C.
履歴
登録2016年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
B: Clathrin heavy chain 1
E: Amphiphysin
F: Amphiphysin
G: Amphiphysin
H: Amphiphysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0669
ポリマ－85,7906
非ポリマー2763
水14,466803
1
A: Clathrin heavy chain 1
E: Amphiphysin
G: Amphiphysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0795
ポリマ－42,8953
非ポリマー1842
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
2
B: Clathrin heavy chain 1
F: Amphiphysin
H: Amphiphysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9874
ポリマ－42,8953
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area17420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.967, 134.110, 78.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-838-

HOH

21B-530-

HOH

-
要素

#1: 抗体 Clathrin heavy chain 1


分子量: 40540.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal residues 'GS' are residual following cleavage of the purification tag
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CLTC / プラスミド: pOPT3G / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P49951
#2: タンパク質・ペプチド
Amphiphysin


分子量: 1177.258 Da / 分子数: 4 / Fragment: Clathrin-box motif, UNP residues 349-358 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49418
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 803 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1 uL protein:peptide mix (14 mg/mL NTD and 3.4 mM peptide) plus 2 uL reservoir equilibrated against a 200 uL reservoir of 0.85 M sodium malonate pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月5日 / 詳細: toroidal mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→67.1 Å / Num. obs: 99868 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.092 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / CC1/2: 0.568 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C9I

1c9i


解像度: 1.88→67.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 7.223 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.118 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23388 5291 5 %RANDOM
Rwork0.20418 ---
obs0.20565 99868 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.627 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å2-0 Å2-0.25 Å2
2---0.87 Å2-0 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.88→67.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5890 0 18 803 6711
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0196273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.9598533
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9314018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2865806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.38825.143280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.091151118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9841530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021402
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7321.0443136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7311.0423135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3461.5453950
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.3451.5473951
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5151.0893137
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.5151.0913138
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.9741.6254576
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.13410.3317002
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.13410.3317002
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.929 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 416 -
Rwork0.365 7300 -
obs--98.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.76280.19710.18640.86150.38261.05970.0557-0.04510.02290.026-0.0029-0.02960.00010.1122-0.05280.1004-0.02050.04960.1401-0.01280.02820.0310.27617.634
21.04880.2563-0.09650.8548-0.08620.77690.00120.05140.0512-0.0403-0.00260.02220.0642-0.08960.00150.116-0.0220.04020.1282-0.01160.017915.14220.58958.45
300000000000000-00.0746000.074600.0746000
400000000000000-00.0746000.074600.0746000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 363
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 363

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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