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- PDB-5m5r: Clathrin heavy chain N-terminal domain bound to beta2 adaptin cla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m5r
タイトルClathrin heavy chain N-terminal domain bound to beta2 adaptin clathrin box motif
要素
  • AP-2 complex subunit beta
  • Clathrin heavy chain 1
キーワードENDOCYTOSIS / adaptor polypeptide 2 / AP2
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle ...Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / Nef Mediated CD8 Down-regulation / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / clathrin adaptor complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / clathrin coat of coated pit / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat disassembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / clathrin coat assembly / LDL clearance / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / coronary vasculature development / Nef Mediated CD4 Down-regulation / positive regulation of protein localization to membrane / arrestin family protein binding / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / aorta development / ventricular septum development / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / positive regulation of endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / synaptic vesicle endocytosis / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / VLDLR internalisation and degradation / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / autophagy / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / endocytic vesicle membrane / melanosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / mitotic cell cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Potential therapeutics for SARS / protein domain specific binding / cell division / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / structural molecule activity / mitochondrion / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link ...Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1 / AP-2 complex subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Muenzner, J. / Graham, S.C.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust and Royal Society098406/Z/12/Z 英国
Wellcome Trust090909/Z/09/Z 英国
National Institutes of HealthGM106963 米国
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2017
タイトル: Cellular and viral peptides bind multiple sites on the N-terminal domain of clathrin.
著者: Muenzner, J. / Traub, L.M. / Kelly, B.T. / Graham, S.C.
履歴
登録2016年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年1月11日Group: Database references
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
C: AP-2 complex subunit beta
D: AP-2 complex subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6053
ポリマ－42,6053
非ポリマー00
水7,260403
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.144, 133.177, 77.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-488-

HOH

21A-765-

HOH

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要素

#1: 抗体 Clathrin heavy chain 1


分子量: 40540.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal residues 'GS' are residual following cleavage of the purification tag.
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CLTC / プラスミド: pOPT3G / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P49951
#2: タンパク質・ペプチド AP-2 complex subunit beta / AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta ...AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta / Beta-2-adaptin / Beta-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit


分子量: 1032.171 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Residues 629-637 / 由来タイプ: 合成
詳細: N-terminal residue 'C' was added to facilitate chemical modifications (not used in this study)
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63010
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 1 uL protein plus peptide mix (14 mg/mL NTD and 3.4 mM peptide) plus 2 uL reservoir equilibrated against a 200 uL reservoir of 0.94 M sodium malonate pH 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92818 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月5日 / 詳細: toroidal
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92818 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→57.1 Å / Num. obs: 52951 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.76→1.81 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.538 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.672 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C9I

1c9i


解像度: 1.76→57.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 5.735 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.092 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20516 2740 4.9 %RANDOM
Rwork0.17582 ---
obs0.17725 52951 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 37.642 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20 Å2-0 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----1.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.76→57.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2915 0 0 403 3318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193000
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022914
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7191.9564071
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97936708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.625379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74525.263133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.84115528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0691513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2465
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02670
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6592.4561510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6572.4531509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6443.6591888
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6443.6631889
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2142.7421490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2132.7441491
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6094.0022183
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.99222.323356
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.99122.3323357
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.76→1.806 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 173 -
Rwork0.391 3847 -
obs--98.1 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -20.4776 Å / Origin y: -23.3101 Å / Origin z: 3.1098 Å
111213212223313233
T0.1219 Å2-0.0206 Å2-0.0123 Å2-0.016 Å20.0106 Å2--0.0087 Å2
L0.852 °20.4136 °2-0.1285 °2-1.2155 °2-0.253 °2--1.033 °2
S0.0402 Å °0.0329 Å °0.0434 Å °-0.0901 Å °0.0297 Å °-0.0001 Å °0.0823 Å °-0.1203 Å °-0.0699 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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