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万見
- PDB-5lzn: -TIP microtubule-binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lzn
タイトル-TIP microtubule-binding domain
要素Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / -TIP / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of organelle organization / zonula adherens maintenance / microtubule minus-end / protein transport along microtubule / regulation of Golgi organization / microtubule anchoring / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / cilium movement / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens ...regulation of organelle organization / zonula adherens maintenance / microtubule minus-end / protein transport along microtubule / regulation of Golgi organization / microtubule anchoring / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / cilium movement / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / microtubule minus-end binding / negative regulation of microtubule depolymerization / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / motile cilium / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of focal adhesion assembly / spectrin binding / regulation of microtubule polymerization / axoneme / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / ciliary basal body / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / actin filament binding / in utero embryonic development / calmodulin binding / centrosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CKK domain / CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain ...CKK domain / CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / PRC-barrel-like superfamily / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Stangier, M.M. / Steinmetz, M.O.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
SystemsX.ch スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017
タイトル: A structural model for microtubule minus-end recognition and protection by CAMSAP proteins.
著者: Joseph Atherton / Kai Jiang / Marcel M Stangier / Yanzhang Luo / Shasha Hua / Klaartje Houben / Jolien J E van Hooff / Agnel-Praveen Joseph / Guido Scarabelli / Barry J Grant / Anthony J ...著者: Joseph Atherton / Kai Jiang / Marcel M Stangier / Yanzhang Luo / Shasha Hua / Klaartje Houben / Jolien J E van Hooff / Agnel-Praveen Joseph / Guido Scarabelli / Barry J Grant / Anthony J Roberts / Maya Topf / Michel O Steinmetz / Marc Baldus / Carolyn A Moores / Anna Akhmanova /
要旨: CAMSAP and Patronin family members regulate microtubule minus-end stability and localization and thus organize noncentrosomal microtubule networks, which are essential for cell division, polarization ...CAMSAP and Patronin family members regulate microtubule minus-end stability and localization and thus organize noncentrosomal microtubule networks, which are essential for cell division, polarization and differentiation. Here, we found that the CAMSAP C-terminal CKK domain is widely present among eukaryotes and autonomously recognizes microtubule minus ends. Through a combination of structural approaches, we uncovered how mammalian CKK binds between two tubulin dimers at the interprotofilament interface on the outer microtubule surface. In vitro reconstitution assays combined with high-resolution fluorescence microscopy and cryo-electron tomography suggested that CKK preferentially associates with the transition zone between curved protofilaments and the regular microtubule lattice. We propose that minus-end-specific features of the interprotofilament interface at this site serve as the basis for CKK's minus-end preference. The steric clash between microtubule-bound CKK and kinesin motors explains how CKK protects microtubule minus ends against kinesin-13-induced depolymerization and thus controls the stability of free microtubule minus ends.
履歴
登録2016年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5611
ポリマ－13,5611
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.360, 96.360, 63.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1318-

HOH

21A-1346-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3 / Protein Nezha


分子量: 13560.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Camsap3, Kiaa1543 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q80VC9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 100 mM citric acid, pH 5, 1 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→68.14 Å / Num. obs: 29557 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.5 % / Net I/σ(I): 23.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UGJ

1ugj


解像度: 1.4→68.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 3.207 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.051 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1916 1469 5 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.1636 28088 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 140.22 Å2 / Biso mean: 44.873 Å2 / Biso min: 18.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.34 Å2-0 Å20 Å2
2--1.34 Å2-0 Å2
3----2.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→68.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数894 0 0 67 961
Biso mean---45.5 -
残基数----111
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.019916
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3251.9551233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92331977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3045111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.91923.09542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.2415169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.29157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2135
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021001
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02194
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.15831767
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free41.676551
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded29.96651764
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.564 97 -
Rwork0.546 2047 -
all-2144 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.7898 Å / Origin y: -6.1609 Å / Origin z: -11.9588 Å
111213212223313233
T0.0013 Å2-0.0002 Å20.0017 Å2-0.0054 Å20.0029 Å2--0.0536 Å2
L0.3123 °2-0.1023 °20.1359 °2-0.2965 °20.1941 °2--0.276 °2
S0.0127 Å °0.0004 Å °-0.0502 Å °-0.0094 Å °-0.015 Å °0.0425 Å °0.0017 Å °-0.011 Å °0.0023 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1122 - 1134
2X-RAY DIFFRACTION1A1135 - 1155
3X-RAY DIFFRACTION1A1156 - 1236

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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