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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lxt | |||||||||||||||
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タイトル | Tubulin-Discodermolide complex | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE / DISCODERMOLIDE | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / nucleotide binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Gallus gallus (ニワトリ) Bos taurus (ウシ) | |||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Prota, A.E. / Steinmetz, M.O. | |||||||||||||||
資金援助 | スイス, スペイン, 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Chembiochem / 年: 2017 タイトル: Structural Basis of Microtubule Stabilization by Discodermolide. 著者: Prota, A.E. / Bargsten, K. / Redondo-Horcajo, M. / Smith, A.B. / Yang, C.H. / McDaid, H.M. / Paterson, I. / Horwitz, S.B. / Fernando Diaz, J. / Steinmetz, M.O. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5lxt.cif.gz | 957.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5lxt.ent.gz | 784.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5lxt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5lxt_validation.pdf.gz | 3.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5lxt_full_validation.pdf.gz | 3.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5lxt_validation.xml.gz | 98.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5lxt_validation.cif.gz | 140.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/5lxt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/5lxt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P81947 #2: タンパク質 | 分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q6B856 #3: タンパク質 | | 分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043 #4: タンパク質 | | 分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43 |
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-非ポリマー , 8種, 1584分子
#5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-MG / #7: 化合物 | ChemComp-CA / #8: 化合物 | #9: 化合物 | ChemComp-MES / | #10: 化合物 | #11: 化合物 | ChemComp-ACP / | #12: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.61 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 詳細: 0-3% PEG, 1-6% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 0.1M MES/0.1M imidazole PH範囲: 6.7 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→52.25 Å / Num. obs: 233651 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 18.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 3.209 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / CC1/2: 0.33 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: 4I4T 解像度: 1.9→52.25 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.37
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→52.25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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